Аксиомы биологии

Отличаются они по взаимодействию с молекулами воды – полярные аминокислоты, такие, как лизии, гистидин, аргинин и другие, притягивают молекулы H₂O, «смачиваются» водою. Неполярные аминокислоты, такие, как глицин или же аланин, более гидрофобны, они отталкивают молекулы воды и охотнее взаимодействуют друг с другом.

Чередованием полярных и неполярных аминокислот в белке определяется его третичная структура. Неполярные остатки слипаются друг с другом полярные взаимодействуют с водой и в результате образуется сложная форма, порой напоминающая творение скульптора-абстракциониста. С той лишь разницей, что она содержательна: строго соответствует выполняемой этим белком функции.

А что будет, если в результате мутации полярный остаток в белке сменится на неполярный (или наоборот)? Форма молекулы может измениться настолько, что белок не сможет выполнять свою функцию. Гемоглобин не будет связывать кислород, фермент не сможет ускорять химическую реакцию, и организм, носитель данной мутации, скорее всего, погибнет.

Тем, что это происходит относительно редко, мы обязаны хитроумному устройству генетического кода. Еще тогда, когда между аминокислотами в белке и тройками нуклеотидов в нуклеиновой кислоте не было жесткого соответствия (орфография еще не установилась!), эволюция отобрала наиболее помехоустойчивый вариант. Прочие конкуренции с ним не выдержали и сошли с жизненной арены.

Как справляется с помехами генетический код? Возьмем для примера какую-нибудь аминокислоту. Аланин в матричной РНК может кодироваться четырьмя символами:

ГЦУ, ГЦЦ, ГЦА, ГЦГ. Нетрудно сообразить, что любая замена третьей «буквы» в кодоне не изменит его смысла, в белок включится тот же аланин. Но есть и другие аминокислоты, кодируемые меньшим числом триплетов (например, аспарагиновая. и глутаминовая). Оказалось, что за исключением тех случаев, когда в результате мутации возникает бессмысленный кодон, полярность аминокислотного остатка не меняется. Значит, не изменится существенно и форма белковой молекулы, и ее пригодность для выполнения функции. Несмотря на ошибку, «прочесть» инструкцию можно. Чем не машинка Остапа Бендера?

В общем, из 526 возможных замещений (опять же не считая бессмысленных, обрывающих синтез белка), 364, более чем две трети, не меняют полярность аминокислотного остатка. Хуже, если мутация захватывает не один, а два, а то и три нуклеотида, но вероятность таких мутаций много меньше.

Но самое интересное я, как обычно, оставил под конец. Ведь и резервные гены, и особенности кодирования, снижающие эффект мутации, в конечном счете – пассивные средства борьбы с помехами. У генетических программ всех организмов, начиная с бактерий и кончая человеком, есть весьма действенные механизмы активной защиты. Такие процессы называются репарационными.

Репарация ДНК активно защищает генетическую программу клетки от повреждений. Рассмотрим один из ее механизмов на конкретном примере.

Ультрафиолетовые лучи – мощный мутагенный фактор. Наиболее часто они вызывают характерные мутации – сшивки двух соседних пиримидиновых оснований (Ц и Т). Такие сшитые основания не могут быть транскрибированы в мРНК, и процесс дупликации ДНК на них также кончается.