Белки. Часть 2: обмен и синтез

Эластаза и коллагеназа расщипляют связи в эластине и коллагене образовывая аминокислоты с короткими радикалами: ГЛИ, АЛА, СЕР. Однако лишь незначительное количество этих белков гидролизуется в кишечнике. Переваривание белков заканчивается образованием аминокислот.

VIII. Превращение аминокислот под действием микрофлоры кишечника.

8.1 Декарбоксилирование АМК.

Декарбоксилирование аминокислот приводит к образованию таких продуктов:

Кадаверин (из ЛИЗИНА).

Путресцин (из ОРНИТИНА).

Кадаверин и путресцин – активные диамины, выводятся с мочой. А также:

Фенилэтиламин (из фенилаланина).

Тирамин (из тирозина).

Гистамин (из гистидина).

Триптамин (из триптофана).

Это мощные вазоактивные вещества. Такие как гистамин образуются в тканях организма. Из цистина, цистеина и метионина образуется H₂S (сероводород) и CH₃SH (метилмеркаптан).

8.2 Укорочение боковой цепи. Образование индола и фенола.

8.3 Обезвреживание индола и фенола в печени.

Коньюгированные соединения из печени -> кровь -> почки -> мочу.

8.4 Гиппуровая кислота. Значение в клинике. Проба Квика-Пытеля.

Гиппуровая кислота – продукт обезвреживания бензойной кислоты. Образуется в печени при участии ГЛИЦИНА.

Часть вторая.

I. Всасывание аминокислот.

Некоторые аминокислоты проходят через мембрану Na⁺ – независимой облегчённой диффузией. При вторичном активном транспорте перенос аминокислот идёт с участием Na⁺, K⁺ – АТФ-азы за счёт ассиметричного переноса Na⁺, K⁺ – АТФ-азой ионов: три иона Na⁺ наружу в обмен на поглощение двух ионов K⁺. В плазматических мембранах клеток слизистой оболочки тощей кишки обнаружены специфические белки – переносчики (не менее пяти). Каждый переносит определённые группы аминокислот.

Некоторые аминокислоты всасываются при участии -глутамильного цикла.

Ключевая роль принадлежит -глутамил-трансферазе, кофактор – глутатион (-глутамил-цистеинил-глицин). Аминокислота сое-диняясь с -глутаминным остатком образует дипептид который и переносится внутрь клетки, далее аминокислота уходит в кровь, а глутатион ресинтезируется при участии (Е₃, Е₄, Е₅, Е₆) и цикл вновь повторяется. Всасавшиеся аминокислоты через кровь поступают в органы и ткани. В плазме крови их концентрация (в пересчёте на N) составляет

3,5 – 5,5 ммоль/л.

II. Распад тканевых белков.

2.1 Пополнение запаса аминокислот в клетках.

Запас аминокислот пополняется в клетках тканей за счёт:

Транспорта аминокислот.

Образование заменимых аминокислот.

Внутриклеточного гидролиза собственных белков, который осуществляется тканевыми протеиназами локализованными в лизосомах (85-90%).

2.2 Протеасома.

Протеасомы (цитоплазматические белковые комплексы) имеют бочковидную форму.

2.3 Лизосомальные протеиназы.

Лизосомальные протеиназы – катепсины отличаются оптимум рН и субстратной специфичностью.

В результате их действия образуются аминокислоты и дипептиды, которые расщепляются до аминокислот.

III. Судьба аминокислот в тканях.

IV. Общие пути обмена аминокислот.

V. Дезаминирование.

5.1 Прямое окислительное дезаминирование.

В печени и почках окислительное дезаминирование могло бы происходить так как есть ФАД-зависимые L-оксидазы, но их рН=10.0, и отсюда они практически не активны. Исключения составляет глицин и глутамат.

Окислительное дезаминирование глутамата идёт в матриксе митохондрий всех тканей и органов, кроме мышц и головного мозга.

5.2 Прямое неокислительное дезаминирование.

Рассмотрим на примере внутримолекулярного дезаминирования гистидина, которое происходит в печени и коже.