Беседы о жизни

Итак, ускорить течение реакции — это значит, как теперь выяснилось, понизить энергию ее активации. Именно к этой задаче и сводится, главным образом, действие катализаторов. Мы не будем рассказывать здесь о том, как справляются с этой задачей небиологические катализаторы, а сразу перейдем к катализаторам биологическим — ферментам.

Акт ферментативного катализа начинается (это мы уже знаем) с образования фермент-субстратного комплекса. Происходит такое образование очень быстро (опять-таки мы уже знаем почему: из-за взаимной «согласованности» пространственных структур молекул субстрата и фермента), а это, в свою очередь, означает, что энергия активации реакции образования фермент-субстратного комплекса мала.

Однако фермент-субстратный комплекс — соединение крайне нестойкое. Оно легко распадается либо на исходные молекулы (фермент и субстрат), либо — что очень важно — вступая в реакцию с определенными веществами, находящимися в окружении, дает некоторую новую совокупность продуктов, причем сама молекула фермента освобождается. Эта реакция протекает также весьма быстро.

Таким образом, начальный и конечный результат реакции, идущей в присутствии и отсутствии фермента, может быть одинаков; сама молекула фермента также не претерпевает в конечном счете никаких химических изменений. Различие же в скорости обеих реакций объясняется очень просто: вместо одной медленной реакции (высокая энергия активации) во втором случае последовательно осуществляются две быстрые (с низкой энергией активации каждая). Возвращаясь к нашей горно-туристской модели — вместо одного сравнительно высокого перевала надо преодолеть два, но очень низких.

Впрочем, эта аналогия, пожалуй, не вполне удачна: сроки туристского похода, конечно, уменьшатся от замены одного высокого перевала двумя низкими, но не настолько, чтобы дать представление о чудовищном ускорении ферментами химических реакций. Попробуем подойти к делу по-другому: скорость реакции есть, как известно (мы даже упоминали об этом где-то), характеристика вероятности ее осуществления. Представляете, как резко бы подскочила вероятность стать мастером спорта для спортсменов — прыгунов в высоту, если бы правила позволили вместо зачетного норматива (более 2 метров) взять две высоты по метру с небольшим! Вместо сотен мастеров по этому виду спорта появились бы миллионы, то есть вероятность возросла бы в тысячу раз: примерно такую пропорцию и приводят обычно, говоря о преимуществах биологических катализаторов.

Объяснение принципов действия ферментов следовало бы завершить ответом на последний существенный вопрос: почему энергия активации реакции, приводящей к химической модификации молекулы субстрата, оказывается столь низкой? Вполне безукоризненный (или, как любят в подобных случаях выражаться авторы научных статей, корректный) ответ на него дать трудно. Прежде всего потому, что в случае различных ферментов конкретные механизмы таких реакций могут разниться очень сильно. Наиболее существенный (и общий для всех случаев) момент, определяющий это явление, заключается в следующем.

При образовании фермент-субстратного комплекса молекула субстрата оказывается ориентирована на поверхности молекулы фермента таким образом, что в непосредственной близости от того «места» в молекуле субстрата, которое подлежит перестройке, оказывается атом или группа атомов фермента, активно взаимодействующих с модифицируемой частью молекулы субстрата и как бы «провоцирующих» реакцию.

Детальное объяснение процесса такой «провокации» далеко выходит за рамки этой книги и, кроме того, не очень-то целесообразно. Достаточно сказать, что с точки зрения любого химика здесь нет ничего особенного: подобные эффекты довольно часто встречаются в «обычной» химии.

Гораздо интереснее другое: пространственная структура молекулы фермента, оказывается, «замешана» и в этом процессе! Ведь из сказанного выше следует, что «принимающий» участок поверхности молекулы фермента не просто формируется в «слепок» молекулы субстрата, но и организован таким образом, чтобы взаимодействующие с субстратом атомы расположились в нужном месте. Другими словами, не только первый, но и второй этап «технологического цикла» акта ферментативного катализа имеет своим основанием определенную, уникальную пространственную структуру молекулы фермента.

Что ж, вряд ли читатель, внимательно прочитавший предыдущие главы, удивится такому выводу. О выдающейся роли трехмерной структуры белковых молекул как способа реализации генетической информации говорилось еще в самом начале нашего изложения. А материал последующей — хоть и весьма краткой — главы еще больше укрепит, как мы надеемся, его уважительное отношение к белкам, поскольку жизнь любого, в том числе и читательского, организма почти всецело зависит от структуры, а значит, и функции белков.

Глава 6. Жизнь в карикатуре