Биохимия для студентов-медиков. Учебно-методический комплект заданий

7) транслоказы

Таблица 7. Взаимосвязь витаминов и коферментов

Принципиальная структура фермента включает:

а) активный центр фермента – это уникальная комбинация аминокислотных остатков белковой молекулы, участвующих в присоединении и превращении субстрата, формируется на уровне третичной структуры. В активном центре выделяют субстратсвязывающий (якорный) участок и каталитический участок.

б) аллостерический центр – участок фермента, расположенный вне активного центра и присоединяющий низкомолекулярный аллостерический эффектор.

Примерами аллостерических эффекторов являются низкомолекулярные лиганды, вызывающие изменение активности фермента вследствие их связывания в аллостерическом центре (НАД⁺, НАДН, АТФ, АДФ и др.).

Изучение ферментов (энзимов) выделено в отдельную науку – энзимологию. Все ферменты имеют белковую природу, чем объясняются их свойства (термолабильность, зависимость активности от рН среды, высокоспецифичное действие по отношению к реагирущим веществам – субстратам ферментативной реакции).

Рис. 4. Пример ферментативной реакции с участием оксидоредуктазы

Важнейшей характеристикой ферментативной реакции является константа Михаэлиса (К_M) – это величина, характеризующая сродство фермента к субстрату; численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной скорости (V_max).

Рис. 5. Графическое изображение ферментативной реакции в обратных координатах

На активность фермента могут повлиять различные факторы. Существуют разные типы ингибирования ферментов.

Таблица 8. Типы ингибирования ферментов

Конкурентное ингибирование – подавление скорости ферментативной реакции веществами, структурно сходными с субстратом. В этом случае, ингибитор связывается с активным центром фермента и вытесняется из него при повышении количества вступающего в реакцию субстрата; ингибирование характеризуется увеличением константы Михаэлиса (К_M) без изменения максимальной скорости реакции (V_max).

Другой вариант – неконкурентное ингибирование – подавление скорости ферментативной реакции веществами, не имеющими структурного сходства с субстратом и связывающимися не с активным центром, а в аллостерическом центре. В данном случае, блокируется каталитическое превращение субстрата, поэтому снижается максимальная скорость реакции, а величина константы Михаэлиса (К_М) не меняется.

Активность ферментов выражается в каталах (количество фермента, которое превращает 1 моль субстрата за 1 с), а также в международных единицах (Е) (количество фермента, превращающего 1 мкмоль субстрата за 1 мин).

Помимо отдельных ферментов известны и мультиферментные комплексы: пируватдегидрогеназный комплекс (пируватдегидрогеназа, ПДК), превращающий пируват в ацетил-SКоА, ?-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс (в цикле трикарбоновых кислот) превращающий ?-кетоглутарат в сукцинил-SКоА, комплекс под названием "синтаза жирных кислот" (или пальмитатсинтаза), синтезирующий пальмитиновую кислоту.

Основные термины раздела:

Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы белковой природы с регулируемой активностью; молекула фермента может быть простым или сложным белком. В сложном белке (холофермент) присутствует небелковый компонент – кофермент.

Энзимодиагностика – диагностика заболеваний, основанная на определении изменения активности ферментов (изоферментов) в биологических жидкостях и тканях; например, для панкреатита характерно повышение в плазме крови активности альфа-амилазы, для инфаркта миокарда – активности креатинкиназы, трансаминаз и др.

Энзимология – раздел биохимии, изучающий строение, свойства и механизм действия ферментов.