Биохимия старения

В полисоме синтезируются про-α-цепи. Пролиновые и лизиновые остатки гидроксилируются соответствующими гидроксилазами в ходе и после окончания образования цепи. Гликозилтрансферазы гликозилируют оксилизиновые остатки в клетке. Связыванию друг с другом трех α-цепей способствуют S — S-связи, которые образуются цистеиновыми остатками, имеющимися в COOH-концевом участке. Это связывание происходит в шероховатом эндоплазм этическом ретикулуме; в результате образуется тройная спираль мономера проколлагена, которая затем выделяется в межклеточный матрикс. Две разные проколлагенпептидазы удаляют пропептидные фрагменты с NH₂-и COOH-концов проколлагена. Лизиновые остатки окислительно дезаминируются при участии лизилоксидазы. В результате появляется аллизин, который образует поперечные сшивки, взаимодействуя с лизиновым или аллизиновым остатками α-цепи того же или соседнего мономера. Таким образом возникают фибриллы коллагена. Содержание ферментов, ответственных за эти модификации, на протяжении жизни животного меняется. Изменение содержания ферментов может быть причиной возрастных структурных изменений коллагена. Итак, по-видимому, связанные с возрастом структурные изменения коллагена обусловлены изменениями активности ферментов, необходимых для его структурной модификации, и, следовательно, являются вторичными причинами старения.

Литература

_{1. Anttinen H., Myllyla R., Kivirikko K. I. Biochem. J., 175, 737–742 (1978).}

_{2. Anttinen H., Oikarinen A., Kivirikko K. I. Clin. Chim. Acta, 76, 95-101 (1977).}

_{3. Bailey A. J., Robins S. P. In: Frontiers of Matrix Biology, Vol. I, p. 130 (L. Robert and B. Robert, Eds.), S. Karger, Basel (1973).}

_{4. Bailey A. J., Robins S. P. Science Prog., 63, 419–444 (1976),}

_{5. Bailey A. J., Robins S. P., Balian G. Nature, 251, 105–109 (1974).}

_{6. Barnes M. J., Constable B. J., Morton L. F., Kodicek E. Biochem. J., 125, 925–928 (1971).}

_{7. Barnes M. J., Constable B. L, Morton L. F., Royce P. M. Biochem. J., 139, 461–468 (1974).}

_{8. Bates C. H., Bailey A. J., Prynne С J., Levene C. I. Biochim. Biophys. Acta, 278, 372–390 (1972).}

_{9. Bjorksten J. In: Protein Crosslinking, Nutritional and Medical Consequences (M. Friedman, Ed.), 579–602, Plenum Press, New York (1977).}

_{10. Bornstein P. Ann. Rev. Biochem., 43, 567–603 (1974).}

_{11. Bornstein P. Mech. Age. Dev., 5, 305–314 (1976).}

_{12. Clark C. C., Kefalides N. A. Proc. nat. Acad. Sci. USA, 73, 34–38 (1976).}

_{13. Davidson J. M., McEneany L. S. G., Bornstein P. Biochemistry, 14, 5188–5194 (1976).}

_{14. Davidson J. M., McEneany L. S. G., Bornstein P. Europ. J. Biochem., 81, 349–355 (1977).}

_{15. Davidson P. F. J. biol. Chem., 253, 5635–5641 (1978).}

_{16. Delbridge L., Everitt A. V. Gerontologia, 18, 169–175 (1972).}

_{17. Deyl Z., Rosmus J., Adam M. In: Hypothalamus, Pituitary and Aging (A. V. Everitt and J. A. Burgess, Eds.), 171–192, Charles C. Thomas, Springfield (1976).}

_{18. Diaz L., deLeon L., Stern R. Biochem. Biophys. Res. Commun, 77, 11–19 (1977).}

_{19. Epstein E. H. J. biol. Chem., 249, 3225–3231 (1974).}

_{20. Everitt A. V., Delbridge L. Expl. Gerontol., 7, 45–51 (1972).}