Биологическая химия

Глицин – центральный нейромедиатор тормозного типа, оказывает успокаивающее действие, улучшает метаболические процессы в тканях мозга. Рекомендован как средство, ослабляющее влечение к алкоголю, уменьшающее явление абстиненции у больных хроническим алкоголизмом.

Цистеин участвует в обмене веществ хрусталика глаза и предложен для задержки развития катаракты и просветления хрусталика при начальных формах катаракты.

Таурин способствует улучшению энергетических процессов в организме, в ЦНС играет роль тормозного нейромедиатора, обладает противосудорожной активностью. Одной из характерных особенностей таурина является его способность стимулировать репаративные процессы при дистрофических нарушениях сетчатки глаза, травматических поражениях тканей глаза.

Цитруллин – аминокислота, участвующая в биосинтезе мочевины в орнитиновом цикле. Способствует нормализации обмена веществ и активации неспецифических защитных факторов организма. Применяется для симптоматической терапии функциональной астенин (при переутомлении, усталости, в послеоперационном периоде, у спортсменов и т.п.).

Пептиды

Пептид состоит из двух и более аминокислотных остатков, связанных пептидными связями. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называются олигопептидами. Часто в названии таких молекул  указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды из более чем 10 аминокислотных остатков называются полипептидами. Полипептиды состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как в литературе термин «белок» нередко употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков.

Имеется несколько классификаций пептидов.

В частности их можно подразделять на следующие классы:

1. Регуляторные пептиды: глутатион, ангиотензин, брадикинин.

2. Пептиды – гормоны: окситоцитонин, вазопрессин, гастрин и др.

3. Нейропептиды, их разделяют на 18 групп. К ним относятся энкефалины, эндорфины, гипоталамические либерины и статины и др.

4. Алкалоиды: эрготамин, пандамин.

5. Пептиды – антибиотики: грамицидины А, В, С; актиномицин Д; полимиксины.

6. Токсины и антитоксины: фаллоидин, аманитин, антаманид, меллитин.

Методы разделения пептидов

1. Хроматография – ее разновидности:

• жидкостная хроматография при высоком давлении на колонках с обращенной фазой;

• гельфильтрация.

2. Электрофорез – его разновидности:

• высоковольтный электрофорез на молекулярных ситах;

• изоэлектрическое фокусирование.

Автоматический синтез пептидов

Процесс состоит из следующих этапов:

1.    С-концевая аминокислота присоединяется к нерастворимой частичке смолы.

2.    Вводится вторая аминокислота с блокированной аминогруппой и в присутствии дегидратирующего агента образуется пептидная связь.

3.    Блокирующая группа отщепляется кислотой, образуются газообразные продукты, которые удаляются.

4.    Стадии 2 и 3 повторяются со следующими аминокислотами до окончания синтеза пептида.

5.    Полипептид отщепляется от частички смолы.

6.    На образование каждой пептидной связи необходимо около 3 часов.

Биологические функции белков

1. Структурная.

2. Резервная (трофическая, субстратно-энергетическая).

3. Ферментативная (каталитическая).

4. Гормональная (регуляторная).

5. Рецепторная.

6. Транспортная.

7. Сократительная.

8. Электроосмотическая (Na⁺, К⁺-АТФаза).

9. Энерготрансформирующая.

10. Иммунологическая.

11. Гемостатическая.

12. Обезвреживающая.

13. Токсигенная.

Физико-химические свойства белков

1. форма и размеры белковой молекулы;

2. высокая молекулярная масса;

3. высокая вязкость растворов;

4. способность к набуханию;

5. оптическая активность;

6. низкое осмотическое и высокое онкотическое давление;

7. заряд молекулы (изоэлектрическая точка);

8. амфотерность;

9. растворимость;

10. неспособность проникать через полунепроницаемые мембраны;

11. способность к денатурации.

Уровни структурной организации белков

Первичная структура – строго определенная линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепочке.

Стратегические принципы изучения первичной структуры белка претерпевали значительные изменения по мере развития и усовершенствования применяемых методов. Следует отметить три основных этапа в их развитии. Первый этап начинается с классической работы Ф. Сенгера (1953) по установлению аминокислотной последовательности инсулина, второй – с широкого введения в структурный анализ белка автоматического секвенатора (начало 70-х годов 20 века), третий – с разработки скоростных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (начало 80-х годов 20 века).

Первичная структура белка определяется:

1. Природой входящих в молекулу аминокислот.