Биологически активные

Читателю, по-видимому, известно, что белки — это цепные молекулы, образованные звеньями двадцати различных типов — аминокислотными остатками. Молекула белка содержит обычно от нескольких десятков до нескольких сотен таких остатков. Их чередование у каждой молекулы данного сорта белка строго одинаково. Часто белковую молекулу сравнивают с несколькосотбуквенным словом, записанным на двадцатибуквенном алфавите.

Сразу же напрашиваются два вопроса: какой смысл таится в этом слове и как такие молекулы образуются?

Приступая к ответу, я испытываю некоторую неловкость. Дело в том, что вместе с моим коллегой Г. В. Никифоровичем я уже писал об этом именно на страницах книги серии «Эврика». Она называлась «Беседы о жизни» и вышла в 1977 году. Нехорошо, конечно, повторяться, но я попытаюсь сделать изложение этого материала предельно лаконичным (упомянутая же книга была им посвящена полностью).

Сначала о смысле, заложенном в определенном чередовании аминокислотных остатков в белковой молекуле. Каждая такая молекула обладает одним замечательным свойством — она самопроизвольно сворачивается во вполне определенную пространственную структуру. Это происходит под влиянием сил взаимодействия различных ее частей друг с другом и с растворителем; они совершенно аналогичны рассмотренным выше. Особую роль играет именно растворитель, обычно водный.

Каждый аминокислотный остаток содержит элемент, общий для всех, — это повторяющиеся фрагменты остова цепи. К ним присоединены так называемые боковые радикалы, или боковые цепи (не путать с боковыми цепями Эрлиха, совпадение терминов совершенно случайное). Всего существует, как упоминалось, двадцать типов боковых цепей; часть из них имеет полярную природу и хорошо смачивается водой. Прежде всего те, которые способны к ионизации: потере или захвату протона с образованием электрически заряженного иона. Например, таков боковой радикал остатка аспарагиновой кислоты; он близок по строению уксусной кислоте, которая, как известно, прекрасно растворяется в воде.

Существуют, однако, и остатки с совершенно противоположным отношением к воде — сильно гидрофобные. Скажем, боковые радикалы остатков валина, лейцина, изолейцина — соединения парафиноподобные: боковая цепь фенилаланина представляет собой молекулу толуола (правда, лишенную одного атома водорода). Цепной остов молекулы белка — довольно гибкий, подвижный; боковые цепи также могут вращаться около него и изменять свою форму. В водной среде неполярные радикалы будут стремиться избежать контакта с водой, слипаясь друг с другом, полярные, наоборот, «предпочтут» оказаться экспонированными в воду. В результате молекула сворачивается в плотную, компактную структуру, в которой все неполярные боковые радикалы (так называемое гидрофобное ядро), собраны внутри, а поверхность образована хорошо смачиваемыми группами. Ясно, что такая укладка в принципе возможна, если выполнялись некоторые условия как в отношении состава аминокислотных остатков, образующих молекулу белка (не свернешь такую структуру, если, скажем, в молекуле одни только полярные остатки!), так и в отношении их чередования в цепи. Последовательности аминокислотных остатков в реальных белковых молекулах всегда таковы, что они обеспечивают выполнение этих условий, позволяя молекуле свернуться плотно и, что очень важно, единственным возможным образом. Так что главная информация, содержащаяся в аминокислотной последовательности белков, — это, в конечном счете, информация о пространственном строении их молекул.

Белки выполняют в организме множество ответственных функций, и каждая из них тем или иным образом обусловлена определенной структурой соответствующих белковых молекул. Мы остановимся подробней на их роли как катализаторов химических реакций, протекающих в организме; эту роль выполняет обширная группа белков, называемых ферментами.

Эмиль Фишер

Все, что написано о химической структуре белковой молекулы — линейной цепочки, образованной чередующимися определенным образом аминокислотными остатками, стало известно главным образом благодаря работам блестящего немецкого химика Эмиля Фишера. Он же установил многие другие особенности строения белковых молекул и синтезировал короткие белковоподобные фрагменты — пептиды, самый большой из которых содержал восемнадцать аминокислотных остатков.

Совершенно неоценим вклад Фишера в развитие органической химии и химии природных соединений. Лучше всего его можно охарактеризовать словами самого Фишера, который под конец жизни говаривал, что в молодости он мечтал о том, чтобы суметь полностью синтетическим путем приготовить себе завтрак, и почти осуществил свою мечту. Действительно, помимо вклада в белковую химию, о котором только что шла речь, нужно упомянуть его блестящие работы по установлению структуры и синтезу сахаров, им же расшифрованы структуры молекул кофеина и теобромина — наиболее существенных компонентов кофе и чая. Так что до приготовления синтетического завтрака ему и впрямь было недалеко.