Что за безумное стремленье!

По первому образованию Брэгг был физиком, и основная часть его исследований молекулярной структуры касалась неорганических веществ, таких как силикаты. Он не был особенно хорошо знаком с органической химией или смежной с ней физической химией, хотя, естественно, владел основами этих дисциплин. Он решил, что лучше всего начать с построения регулярных моделей полипептидного остова, опустив сложности различных боковых цепочек. Остовом полипептидной цепи служит регулярная последовательность атомов с повторяющимся сочетанием …CH-CO-NH…, где C означает углерод, H – водород, О – кислород и N – азот. (Наглядная схема соединения атомов приведена в приложении А.) К каждому CH присоединена маленькая группа атомов, которая у химиков часто именуется R – от слова «радикал»[21]. Здесь мы будем называть R боковой цепочкой. Теперь известно, что существует лишь двадцать различных видов боковых цепочек, типичных для белков. Они характеризуют аминокислоты – небольшие молекулы, из которых образуется пептидная цепь. (Химические тонкости см. в приложении А.) У самой маленькой аминокислоты, глицина, R состоит всего из одного атома водорода – его и цепочкой-то назвать нельзя. Следующая по размеру называется аланин, и в качестве боковой цепочки у нее метильная группа (CH3). Другие бывают различного размера. Одни несут положительный электрический заряд, другие – отрицательный, третьи – вообще никакого. Большинство из них довольно малы. Самые крупные, триптофан и аргинин, содержат только по 18 атомов в боковых цепочках. (Названия всех двадцати (без формул) указаны в приложении Б.)

Когда синтезируется белок, соответствующие аминокислоты соединяются вместе головным концом к хвостовому, выделяя молекулу воды и образуя длинную цепь, называемую полипептидной. Как я уже объяснял, строгий порядок аминокислот в данном белке, диктуемый генами, определяет его свойства. Наша задача – узнать, как укладывается каждая отдельная полипептидная цепочка в трехмерной структуре белка и как именно все боковые цепочки (некоторые из них до какой-то степени гибкие) располагаются в пространстве, чтобы понять, как работает белок. Брэгг и его коллеги пытались, строя модели, понять, способна ли основная полипептидная цепь дать один или несколько вариантов регулярной укладки. Полученные Астбери α- и β-типы рентгенограмм косвенно указывали на то, что способна.

Поэтому они работали только с полипептидным остовом и игнорировали его боковые цепочки. Может возникнуть вопрос, зачем вообще понадобилось строить модели, ведь простая химическая структура звена остова была определена надежно. Все расстояния между связями и углы между ними были известны. Однако вокруг так называемых одинарных связей возможно достаточно свободное вращение (и напротив, оно невозможно вокруг двойных связей), а точная конфигурация атомов в пространстве зависит от того, как расположены углы этого вращения. Это, в свою очередь, обычно зависит от взаимодействий между атомами на некотором расстоянии друг от друга вдоль цепочки, и здесь может быть несколько допустимых вариантов, особенно если эти связи слабые.

Причина этой гибкости может нуждаться в пояснении. Проще всего пояснить ее на примере вашей руки. Расположите ладонь так, чтобы все пальцы оказались в одной плоскости, а большой – точно под прямым углом к указательному. Вы можете двигать большим пальцем так, чтобы угол оставался прямым, но трехмерная форма руки при этом меняется (см. рис. на с. 99). Даже при том, что все ближайшие соседние расстояния (длина каждого пальца) неизменны, как и углы между ними. Только так называемый двугранный угол (между плоскостью четырех пальцев и плоскостью, в которой находятся большой и указательный пальцы) меняется. Примером «взаимодействия на малом расстоянии», о котором шла речь, будет перемена расстояния между кончиком большого пальца и кончиком мизинца.