Энергия жизни. От искры до фотосинтеза

Тот факт, что все природные аминокислоты — левосторонние, крайне важен для пептидной структуры. Если задаться целью создать модель пептидной цепочки с использованием тетраэдрального представления углеродных связей, то окажется, что радикалы звеньев-аминокислот в цепочку направлены по очереди в разные стороны. Тогда вдоль цепочки получается достаточно места для всех групп атомов. Если бы все аминокислоты были правосторонними, ситуация была бы той же.

Однако, если бы часть аминокислот были левосторонними, а часть — правосторонними, то неизбежными стали бы случаи соседства в цепочке левосторонней и правосторонней аминокислот. Их радикалы оказались бы на одной стороне цепочки, и места для обоих просто не хватило бы. Именно поэтому все аминокислоты в белке должны быть либо левосторонними, либо правосторонними. Тот факт, что они оказались левосторонними, видимо, является результатом случая, произошедшего давным-давно в доисторические времена, когда появилась на свет первая белковая молекула.

Молекулы ферментов (тоже сами по себе оптически активные и асимметричные, благодаря наличию в их составе аминокислот), разумеется, отличают оптически активный субстрат от его зеркального отображения, так же как мы не надеваем на правую ногу левый ботинок. Реагируя с одним вариантом зеркального отображения и не реагируя с другим, ферменты поддерживают асимметрию в организме.

Для того чтобы ферменты могли проводить подобное различие между зеркальными вариантами вещества, субстрат должен крепиться к молекуле фермента как минимум в трех точках, и это — еще одно косвенное свидетельство в пользу образования промежуточного комплекса «субстрат-фермент».

Кстати, в 1949 году гипотеза о промежуточном образовании получила окончательное подтверждение — британский биохимик Бриттон Ченс смог непосредственно обнаружить наличие этого комплекса с помощью очень тонкого теста на светопоглощение.

До сих пор я рассуждал так, как будто в состав белков не входит ничего, кроме аминокислот. Да, в отношении большей части белков это так и есть. Однако при распаде многих белков, помимо аминокислот, обнаруживались и отличные от них вещества. Такие белки называют «составными», и самым известным из них является гемоглобин, придающий крови характерный красный цвет.

В 60-х годах XIX века немецкий биохимик Феликс Хоппесейлер сумел показать, что частью структуры гемоглобина является вещество «гем», являющееся не аминокислотой, а сложной группой атомов, содержащей один атом железа. Позже были открыты и ферменты, важную составную часть которых тоже представляет собой гем.

Гем называют «простетической группой» (от греческого слова, означающего «добавление», от которого происходит и слово «протез»), и он необходим для функционирования тех белков, частью которых является. Гем в составе гемоглобина и различных гемсодержащих ферментов — это одно и то же вещество, но у каждого белка имеется своя отдельная функция, определяемая аминокислотной составляющей. Тут можно провести аналогию с режущей кромкой инструментов — топора, серпа, стамески… Режущая кромка одинакова, но предназначение инструмента зависит от его формы в целом.

Гем прочно прикреплен к остальной части белковой молекулы, и удалить его можно, только разложив саму молекулу. Во всех прочих случаях первыми отваливаются аминокислоты. К примеру, некоторые ферменты в процессе очистки диализом теряют каталитические свойства. Причина этого кроется не в денатурации, поскольку, если ту же самую воду, которой промывали мембранный мешочек, потом долить в раствор фермента, он снова обретает свои каталитические свойства. Явно какая-то важная часть фермента в этом случае утрачивается, а потом, вместе с водой, возвращается обратно.

Впервые это продемонстрировали в 1904 году английские химики Артур Харден и У.Дж. Янг, проведя диализ фермента зимазы, полученного из дрожжей. Ту часть его, которая была удалена в процессе диализа, ученые назвали «козимазои». Если она так легко удаляется и так же легко возвращается на место, решили химики, значит, удерживающие ее в составе молекулы связи должны быть очень уж слабыми. Кроме того, молекула козимазы должна иметь достаточно малый размер, чтобы проникнуть сквозь мембрану. И еще — выяснилось, что кипячение не разрушает структуру козимазы, следовательно, это не белок.

Потом и у других белков обнаружилось свойство терять небольшие частицы и утрачивать при этом свои характерные способности; тогда эти «небольшие частицы» получили общее имя — «коферменты».