Интернет-журнал "Домашняя лаборатория", 2008 №4

Напомним, что карбоксильная группа имеет кислотный характер, она диссоциирует на ионы в водном растворе с образованием протона и отрицательно заряженной группы COO, a NH₂-rpynna имеет основной характер, она способна присоединять протон водорода, становясь положительно заряженной. В молекуле аминокислоты протон от карбоксильной группы может переносится на аминогруппу — такие образования называются цвиттер-ионы. В растворе аминокислоты находятся в виде цвиттер-ионов.

Существенно, что молекулы аминокислот могут отличаться в своей пространственной конфигурации. Это явление называется стереизомерией. Эти молекулы называются D-изомерами и L-изомерами. Молекулы являются зеркальным отображением друг друга, и иначе, чем через четвертое измерение они одна в другую перейти не могут. На плоскости тот атом, который находится ближе, перед плоско о.

В живом организме все аминокислоты — L-изомеры. D-изомеры встречаются довольно редко и имеют определенные функции, например, могут входить в состав антибиотиков.

Всего живая клетка использует 20 аминокислот. Они отличаются строением боковой цепи, как видно из рисунка, могут быть разветвленные цепи, они могут содержать ароматические кольца. Например, у пролина второй углеродный атом израсходовал все свободные связи на ароматическую группу, и поэтому он не обладает такой подвижностью относительно группы С-С, и поэтому в белках, где есть пролин, вращение полипептидной цепи в этих участках ограниченно.

Аминокислоты делят на неполярные, то есть не имеющие заряда и не имеющие групп, которые можно было бы ионизировать, полярные не заряженные и пять кислот относятся к заряженным: это 2 кислоты, которые содержат вторую карбок сильную группу, которая может ионизироваться и нести на себе отрицательный заряд, и три аминокислоты имеющие дополнительные аминогруппы, которые несут в растворах с собой положительный заряд и используются в белках для того, чтобы зарядить необходимые части молекулы. Изменение заряда белковой молекулы может оказать большое влияние на структуру и функцию.

Последовательность аминокислот в белке составляет его первичную структуру.

Как же они соединяются? Аминокислоты способны взаимодействовать друг с другом, образуя пептидную связь. При этом молекула воды уходит, а углерод соединяется с азотом — собственно пептидная связь. Понятно, что следующая карбоксильная группа может прореагировать с аминогруппой другой кислоты и таким образом образуется полипептидная цепочка, что и называется первичной структурой белка. При записи первичной структуры аминокислоты обозначают либо трехбуквенным кодом, по первым трем буквам названия, либо используют однобуквенный код. В базах данных первичная структура белка записывается обычно однобуквенным кодом.

В зависимости от того, какие аминокислоты образовали цепочку, он может свернуться в пространстве и принять ту или иную пространственную структуру, которая называется вторичной структурой белка. Полипептидная цепочка сворачивается в пространстве в различные структуры, например спираль с определенными характеристиками, с определенным шагом (α-спираль), или вытянутую структуру (β-структура). β—спирали могут взаимодействовать между собой, образуя целые белковые листы, α-спирали образуют достаточно жесткие цилиндрические структуры. На рисунках альфа-спирали изображаются или как спиральные ленты или как цилиндры, а бета-структуру изображаются как плоские полосы.

Что же заставляет белки сворачиваться? В формировании вторичной структуры принимают участие гидрофобные взаимодействия, ионные взаимодействия, водородные связи и ковалентные связи.

Гидрофобные взаимодействия. Как уже было сказано выше, существуют полярные и неполярные аминокислоты. Если в полипептидной цепи рядом находятся гидрофобные аминокислоты (неполярные), то в водном растворе нерастворимые в воде гидрофобные участки постараются уйти от взаимодействия с водой, свернуться так, чтобы оказаться рядом и укрыться от воды, образовать структуру с минимальной потенциальной энергией. Если рядом находятся заряженные аминокислотные остатки, то они будут притягиваться в случае разноименных зарядов или отталкиваться в случае одноименных зарядов. Поэтому первичная структура белка, то есть, наличие гидрофобных или заряженных участков на полипептидной цепи, определяет то, как этот белок свернется. Или, если, к примеру, имеется пролин, то он будет держать соседние атомы под определенным углом, определяя тем самым их положение в пространстве.

Расположение элементов вторичной структуры (альфа-спиралей и других элементов) в пространстве относительно друг друга называется третичной структурой белка.