КЛЕЙМО СОЗДАТЕЛЯ. Гипотеза происхождения жизни на Земле.

Первым, кто попытался упорядочить таблицу генетического кода и построить ее на рациональной основе, был наш выдающийся ученый Юрий Борисович Румер. Он был физиком, учеником Макса Борна, хорошо знал Альберта Эйнштейна, Пауля Эренфеста, Эрвина Шредингера, был другом Льва Ландау. Читал лекции в Московском университете, работал в ФИАНе. Само собой, очередная российская власть (большую часть ХХ века — советская) привычно обошлась с крупным ученым, сунув его в 1938г в лагерь, а потом в авиационную шарашку, где он работал с Туполевым, Королевым, Мясищевым, Петляковым, Глушко, Бартини, Карлом Сциллардом, братом упоминавшегося выше Лео; каждый незауряден. Ольга и Сергей Бузиновские[55] показывают целую вереницу выдающихся людей, которая незримо тянется за именем Румера — от Понтекорво до Ферми и Александра Грина, от Флерова до Сент-Экзюпери и Алексея Толстого, от Бартини до Ильфа и Петрова...

...В 1953г Румер был реабилитирован, потом работал в Академгородке под Новосибирском. Как только Ниренберг с соавторами опубликовали в 1965г полный словарь генетического кода, Румер немедленно погрузился в эту тематику. В том же году он писал: «Рассмотрение группы кодонов, относящихся к одной и той же аминокислоте, показывает, что в каждом кодоне (XYZ) целесообразно отделить двухбуквенный корень /XY/ от окончания /Z/. Тогда каждой аминокислоте, в общем случае, будет соответствовать один определенный корень, а вырожденность кода является следствием изменения окончания». Шестнадцать возможных корней он разбил на два октета (с заменой тимина Т на урацил U для РНК):

Идея о разбиении корней кодонов на два октета — «сильные» и «слабые» была совершенно новой и неожиданной для специалистов, работавших в этой области. Оказалось, что анализ многих свойств аминокислот четко подтверждает разбиение всех аминокислот на две группы, соответствующие разбиению корней на два октета. Исследованию разнообразных следствий этой идеи были посвящены несколько работ Румера. В частности, подход Румера к проблеме с однозначностью приводил к следующему порядку букв:

C — очень сильная

G — сильная

U — слабая

A — очень слабая

Заканчивая главу, упомянем еще об одной нашей находке, имеющей отношение к кодовым симметриям. Оказывается, продукты кодирования зеркально-симметричными дублетами (типа ABN и BAN) следуют трем простым правилам:

— при нарастании массы оснований в дублете кодируемый продукт имеет большую молекулярную массу, при снижении — меньшую;

— молекулярная масса продукта, кодируемого гомотриплетом (то есть, ССС, ТТТ, ААА, GGG), больше, если триплет составлен из пиримидинов;

— молекулярная масса пары аминокислот, кодируемых гомодублетом (то есть, СС-, ТТ-, АА-, GG-), больше, если он состоит из пиримидинов.

Возникает вопрос, какой смысл — и есть ли он — в кодовых симметриях и соотношениях, описанных в этой главе? Если хиральность биологических молекул и клеточная организация имеют очевидные достоинства и являются необходимыми для возникновения жизни и последующей эволюции, то симметрия (в первую очередь, билатеральная) генетического кодирования, по меньшей мере, озадачивает. Является ли она следствием каких-то не открытых еще физических или информационных законов (например исходных альтернатив, выбор которых имел селективные преимущества, похоронившие первые версии кода, значительно более разнообразные и не столь регулярные? Имеет ли она отношение к надмолекулярным симметриям биологических форм? Нужна ли подобная симметрия кода для его невероятной стабильности или для максимальной простоты и надежности его функционирования в биологических системах? Положительные ответы на все эти вопросы весьма соблазнительны, но без весьма основательной проработки — остаются лишь гипотезами, доказательства которых сегодня даже не просматриваются. Альтернативная точка зрения (Френсис Крик) заключается в том, что все эти симметрии совершенно случайны, и генетический код мог быть каким угодно: химического соответствия между аминокислотами и антикодонами нет. И если сегодня — в большинстве случаев — нельзя рассчитывать на то, что после замены антикодона на другой в синтезируемый полипептид войдет аминокислота, соответствующая новому антикодону, то это потому только, что длительная эволюция — опять-таки во многих случаях — оптимизировала соответствие АРСаз и тРНК за счет участков, выходящих за пределы антикодона.