Концепции современного естествознания

Для наглядности представим себе нашу длинную молекулу в виде ожерелья из плотно нанизанных бусинок. Как легко видеть, свернуть эту нитку бус в плотный комок можно практически бесконечным числом различных способов. Поэтому, даже несмотря на то, что такие молекулы в определенном смысле линейны, понять их структуру можно только рассматривая их как трехмерные объекты. Трехмерная структура длинных цепных молекул служит предметом обсуждения следующей главы. А пока продолжим знакомство с белками, только для начала ограничимся одним измерением.

В цепях парафинов элементарным звеном — мономером — служит молекула метана СН₄. В белках роль мономеров исполняют более сходные молекулы, которые химики назвали аминокислотами. Все аминокислоты различны, но в то же время между ними имеется близкое сходство (рис. IV).

Рис. IV. Химические формулы некоторых аминокислот. На этом рисунке приведены полные и сокращенные названия аминокислот.

Легко заметить, что у всех аминокислот одна часть молекулы выглядит совершенно одинаково (на рисунке эта часть располагается вверху). Другая часть (обращена вниз) у разных аминокислот имеет совсем разный вид. Ее называют боковой цепью.

Когда аминокислоты соединяются друг с другом, каждая аминокислота теряет расположенный слева атом водорода и ОН-группу, находящуюся на ее правом конце. Свободные валентности «встречаются», аминокислоты связываются, и в результате образуется так называемая полипептидная цепь (рис. V).

Рис. V. Образование полипептидной цепи, происходящее в результате отщепления воды от групп — СООН и — NH₂ соседних аминокислот.

Атом Н и ОН-группа вместе образуют молекулу воды. Вы видите теперь, что сама цепь, или, как ее называют, главная цепь, состоит из повторяющихся элементов, число которых соответствует числу аминокислот. Это и понятно — ведь в построении цепи участвуют как раз те части молекул, которые во всех аминокислотах одинаковы. С другой стороны, боковые цепи следуют друг за другом, не повторяясь, так как разным аминокислотам соответствуют разные боковые цепи. Все это слегка напоминает браслеты с брелоками, которые иногда носят девушки. Мы можем сам браслет уподобить главной цепи, а брелоки сравнить с боковыми цепями. К длинному браслету может быть подвешено довольно много разных брелоков. В молекулах белков возможно двадцать (и только двадцать) различных сортов боковых цепей, причем данный вид боковых цепей в одной молекуле обычно встречается более одного раза, так как в общей сложности молекула белка обычно содержит по несколько сотен аминокислот.

Итак, мы знаем теперь, что белки представляют собой полимеры аминокислот, обладающие очень длинными цепями, скрепленными сотнями связей.

Пожалуй, достаточно о химии белка. Теперь давайте попробуем разобраться, почему белки так важны в биологии. Вернемся снова к последовательности химических реакций в дрожжевой клетке, о которой упоминалось в предыдущей главе. Ни одна из этих реакций в пробирке не идет, а если и идет, то очень медленно — во много раз медленнее, чем в живых организмах. Значит, в живых организмах должен присутствовать какой-то агент, ускоряющий химические реакции, заставляющий их идти во много раз быстрее, чем в пробирке. Такие агенты называются катализаторами. Возможно, вы слышали о катализаторах, которые используются в промышленности для ускорения медленно протекающих химических реакций. Подобную же роль играют катализаторы в живых организмах. Эти биологические катализаторы, называемые ферментами (от латинского слова fermentum — брожение), во многих случаях были выделены биохимиками в чистом виде. Одним из первых процессов брожения было изучено спиртовое брожение под действием дрожжей. Было установлено, что каждой отдельной реакции этого процесса соответствует свой фермент. Следовательно, только одну эту цепь реакций обслуживает около дюжины ферментов. Все эти ферменты высокоспецифичны. Каждый из них может служить катализатором только своей реакции и никакой другой. Более того, они вызывают специфическое превращение только строго определенного вида молекул. Если молекулу слегка изменить, то фермент чаще всего вообще не оказывает на нее никакого действия.