Лестница жизни: десять величайших изобретений эволюции

Миозиновые мостики работают так. Мостик связывается с актиновой нитью, а прикрепившись к ней, связывается с молекулой АТФ, которая обеспечивает весь процесс энергией. Сразу после этого мостик отделяется от актиновой нити. Теперь, освободившись, он совершает взмах (вокруг гибкого участка - “шейки”), описывая угол около 70°, а затем вновь связывается с актиновой нитью. Когда это происходит, остатки использованной молекулы АТФ высвобождаются, и мостик упруго возвращается в исходное положение, при этом работая как рычаг и протягивая тонкую нить вдоль толстой. Весь цикл (отделение, взмах, связывание, протягивание) действительно аналогичен работе весла, и каждый его повтор продвигает тонкую нить вдоль толстой на несколько миллионных долей миллиметра. Молекула АТФ играет здесь ключевую роль. Без нее головка не может отделиться от актина и совершить взмах, и мышцы коченеют, как это и происходит, например, при трупном окоченении, возникающем из-за отсутствия притока АТФ. (Где-то через сутки после смерти трупное окоченение начинает ослабевать из-за разложения мышечной ткани.)

Акварельные рисунки Дэвида Гудселла, изображающие миозин. Слева: отдельная молекула миозина с двумя головками вверху, от которых отходят два сплетенных друг с другом хвоста. Справа: плотная миозиновая нить, образованная переплетенными, как волокна в канате, хвостами, из которой во все стороны торчат головки, взаимодействующие с актином.

Существует множество разновидностей миозиновых мостиков. Они в целом похожи друг на друга, но различаются скоростью работы. Вместе они составляют большое “надсемейство”, включающее тысячи членов. Лишь у людей имеется около сорока разновидностей таких мостиков. Скорость и сила мышечных сокращений зависят от скорости работы миозина: быстрые молекулы миозина быстро расщепляют молекулы АТФ и осуществляют цикл сокращения, медленные молекулы — медленно. В каждом организме есть мышцы нескольких типов, и каждому из них свойственны своя разновидность миозина и своя скорость сокращения^[46]. Подобные различия отмечаются и между видами. Самые быстрые миозины — в летательных мышцах насекомых, таких как плодовая мушка дрозофила. Циклы их работы совершаются с частотой несколько сотен раз в секунду — почти на порядок выше, чем у большинства млекопитающих. У маленьких животных, как правило, более быстрые миозины, так что мышиные мышцы сокращаются примерно втрое быстрее, чем человеческие, а крысиные — вдвое быстрее. Самые медленные миозины работают в исключительно медлительных мышцах ленивцев и сухопутных черепах. Их миозины расщепляют АТФ со скоростью раз в двадцать медленнее, чем человеческие.

Хотя скорость сокращения наших мышц диктуется скоростью расщепления миозином АТФ, они устают вовсе не оттого, что в них заканчивается АТФ. Если бы это было так, после занятий в спортзале у нас всегда наступало бы окоченение, похожее на трупное, и нас приходилось бы разносить по домам на носилках. Утомление мышц наступает задолго до того, как весь АТФ в них может израсходоваться. Считается, что этот механизм выработался как адаптация, оберегающая нас от окоченения. Начало и конец мышечных сокращений определяются уровнем кальция в клетках. Именно это и связывает сокращение мышц с “животным электричеством” Гальвани. Когда к мышце приходит возбуждающий импульс, он быстро распространяется по сети внутриклеточных трубочек, из которых в клетку поступают ионы кальция. Запуская каскад реакций, которые мы не станем здесь разбирать, кальций вызывает обнажение тех участков актиновых нитей, с которыми связываются миозиновые мостики, и это позволяет мышце сокращаться. Но как только мышечная клетка наполняется кальцием, каналы, по которым он поступает, закрываются и запускаются насосы, закачивающие кальций обратно во внутриклеточные трубочки, где он будет ждать нового сигнала, чтобы запустить следующий цикл сокращения. Когда уровень кальция падает, связывающиеся с миозином участки актиновых нитей снова оказываются закрытыми, мостики больше не могут к ним присоединяться, и сокращения не происходит. После этого естественная упругость саркомеров обеспечивает их скорое возвращение в исходное расслабленное состояние.