Сначала, по-видимому, трансферрин прочно связывается (адсорбируется) на поверхности ретикулоцита, затем связь между ними упрочняется, и железо переносится в клетку. Возможно, что повышение прочности связи и сопровождается внедрением трансферрина внутрь клетки. Прочность связи ретикулоцит — трансферрин зависит от содержания железа в последнем. Как только железо отдано, связь сразу ослабляется, и белок трансферрина выходит из клетки.
Почти полмиллиона молекул трансферрина может быть размещено на поверхности ретикулоцита. Что происходит дальше и как именно строится молекула гемоглобина в ретикулоцитах, пока еще не выяснено...
Заметим, что кональбумин, содержащийся в яичном белке, играет роль антимикробного фактора и защищает куриные яйца от порчи. Дело в том, что, энергично соединяясь с железом, содержащимся в микроорганизмах, кональбумин прекращает их жизнедеятельность. Так природа экономно использует одно и тоже вещество, применяя его для решения множества разнообразных задач.
Свойства железа в таком соединении необычны: при связывании кислорода резко падает магнитная восприимчивость и изменяется окраска гемэритрина — бесцветное соединение становится розово-красным.
Применение наиболее мощных, современных методов исследования (спектроскопия Мессбауера) позволило сделать вывод, что ионы железа в активном центре гемэритрина находятся в различном положении и связаны через кислородный мостик сильным электронным взаимодействием. Возможно следующее расположение ионов железа:
Ионы железа в активном центре гемэритрина находятся в различном положении и связаны через кислородный мостик сильным электронным взаимодействием
Молекула кислорода, по-видимому, присоединяется к мостиковой группе. Возможно, что в результате присоединения кислорода железо(II) переходит в железо(III).
Крупная молекула гемэритрина имеет молекулярную массу около 108000 и состоит из восьми субъединиц (по два атома Fe в каждой). Биологическая роль гемэритрина заключается не только в переносах, но и в резервном хранении связанного кислорода, чем этот белок существенно отличается от гемоглобина. Гемэритрин, по-видимому, выполняет функции и гемоглобина, и миоглобина в организмах беспозвоночных.
В организмах обнаружен ряд белков, способных прочно связывать железо(III). Так, в яичном желтке содержится фосвитин, подавляющий всасывание железа при употреблении яиц в пищу. В желудочном соке найден белок, названный гастроферрином, также прочно соединяющийся с ионами железа. Биологическая роль таких белков не вполне ясна, но высказывается предположение, что они служат в качестве регуляторов поступления железа в клетки. Слишком большой приток ионов железа может оказать вредное действие на клеточные механизмы, поэтому регулирующий аппарат необходим для наиболее эффективной работы биологических машин.
Медь. Медьсодержащие оксидазы
Кроме ионов железа, функцию переноса кислорода и переноса электронов способны выполнять и ионы других металлов, в частности ионы меди.
Соединение, называемое гемоцианином, представляет собой белок, содержащий медь в ионном состоянии. Еще в 1847 г. Харлес, исследуя голубую кровь улитки, пришел к выводу, что голубой цвет обусловлен содержа нием в крови улитки меди вместо железа. Греческое слово "гемоцианин" и означает "синекровный". Гемоцианины различных видов были найдены в моллюсках и членистоногих (в крабах, осьминогах, кальмарах и т. д.), в паукообразных, ракообразных и даже в сороконожках.
Молекулярная масса гемоцианинов колеблется в широких пределах — от 36000 до 825000. Молекула гемоцианина состоит из нескольких равных частей — субъединиц, число которых неодинаково у гемоцианинов различного происхождения. Молекулярная масса наименьших субъединиц равна 36700 (у членистоногих), при содержании меди 0,173%, и 25100 (у моллюсков), при содержании меди 0,253%.