Народный лечебник Болотова

Белки раковой опухоли, по нашему мнению, формируются на аминной группе и заканчиваются также аминной группой, начальная карбоксильная группа нейтрализована алкалоидами. Разложение белков на аминокислоты осуществляется многими способами, в том числе путем гидролиза с участием специфических ферментов. Например, желудочный сок (пепсин + соляная кислота) разрывает в молекуле белка пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами (фенилаланином и тирозином), а трипсин разделяет пептидные связи диаминокислотами (аргинином и лизином). В первом случае образуются слабокислые аминокислоты, плохо растворимые в спирте, во втором случае образуются щелочные аминокислоты с pH ~ 7–10.

В клетках животной ткани содержится белков больше, чем в растительных клетках. Однако долгое время считалось, что белки животной ткани ничем не отличаются от белков растительных клеток. В действительности введение более точных аналитических методов позволило установить различие в химизме белков растительного и животного происхождения. В общем виде белковая молекула имеет многочисленные положительные и отрицательные заряды. Так что в щелочной среде белки являются анионами, а в кислой — катионами. Этим доказывается, что белки являются амфотерными, то есть кислыми или щелочными. Но для большинства белков животного происхождения изоэлектрическая точка находится в зоне слабокислых реакций (рН = 4–6). Это показывает, что у белков животного происхождения кислые группы преобладают над щелочными, и вся молекула белка является слабой кислотой.

Белки растительного происхождения имеют щелочную реакцию, и в электрическом поле белковые частицы передвигаются от анода к катоду. Таким образом, метод электрофореза позволяет, с одной стороны, разделить белки животного происхождения и белки растительного происхождения, а с другой стороны, разделить белки нормальной ткани и белки злокачественной опухоли. Действительно, так как белки нормальной ткани имеют кислую реакцию (рН = 4–6), а белки опухоли имеют щелочную реакцию, то при электрофорезе различие белков сразу будет обнаружено.

В науке знания о белках еще далеко не достаточны, чтобы их квалифицировать. Поэтому все белки принято делить на две основные группы: простые белки и сложные белки. Среди простых различаются:

• альбумины, содержащиеся в кровяной сыворотке, яичный альбумин, ферментальный альбумин и альбумин растений, который имеет щелочную реакцию;

• глобулины также имеют кислую и щелочную реакцию, если получены из семян растений;

• глютелины в основном содержатся в семенах злаков и имеют щелочную реакцию;

• протамины содержатся только в злаках и имеют слабощелочную реакцию, (электрическая точка находится в зоне слабокислой реакции (рН = 6,5) для глиадина, содержащегося в злаках пшеницы и ржи, и зеина, содержащегося в семенах кукурузы);

• белок гистоны (глобин) образуется при отщеплении гема от гемоглобина и имеет слабощелочную реакцию;

• потамины являются сильными щелочами, полученными из спермы рыб, и также находятся в белках сои (рН ~ 10–12);

• у потеиноидов почти нейтральная реакция (рН = 6,8), они содержат простые аминокислоты, в особенности гликокол (глицин);

• педставителями простых белков также являются фиброин шелка, коллаген (содержащийся в связках, костях и др. соединительных образованиях), кератин (белок волос, рогов, эпидермиса);

• к ложным белкам можно отнести нуклеопротеиды, хромопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды и фосфопротеиды.

В качестве нейтрализаторов белков, как уже отмечалось, используются либо щелочные вещества только с аминной группой, либо кислые вещества только с карбоксильной группой. К первой группе относятся алкалоиды, а ко второй группе — жирные кислоты. Поскольку нейтрализация белков относится к разряду наиглавнейших, обратим внимание на алкалоиды и на жирные кислоты с точки зрения нейтрализации белков раковых клеток. Опухоль пожирает нормальную ткань путем применения соответствующего активатора. Другими словами, опухолью производится расщепление белка нормальной ткани путем использования пептидгидролазы (это протеолетические ферменты, катализирующие гидролитические расщепления пептидных связей в белках и пептидах).

Если в качестве пептидгидролазы используется пепсин, трипсин и химотрипсин, то пепсин гидролизует пептидные связи, образованные остатками ароматических или дикарбоновых L-аминокислот, а трипсин и химотрипсин предпочтительно расщепляют пептидные связи, в которых участвуют карбоксильные группы L-аргинина или L-лизина. Папаин и другие катализируют расщепление не только пептидных, но и сложноэфирных связей. В некоторых микроорганизмах обнаружены так называемые D-пептидазы, гидролизирующие пептиды, образованные из D-аминокислот и не активные в отношении L-пептидов.