От атомов к древу. Введение в современную науку о жизни

Очевидно, что взаимодействия между аминокислотами в белке неслучайны. Сворачивание белковой молекулы зависит от ее первичной структуры, то есть от того, в каком порядке аминокислоты расположены в цепочке. Иногда говорят, что если бы можно было взять полипептидную цепь за концы, растянуть ее и потом отпустить, то она каждый раз свертывалась бы совершенно одинаково. На самом деле в живой клетке все происходит несколько иначе: там белок синтезируется последовательно, аминокислота за аминокислотой (от N-конца к C-концу), и части молекулы белка, синтезированные раньше, успевают свернуться в трехмерную структуру до того, как будут синтезированы остальные части. Но в итоге все молекулы данного белка сворачиваются строго одинаково. Зная аминокислотную последовательность белка, теоретически можно рассчитать его пространственную структуру всех уровней. Часто это успешно делают и на практике, используя методы таких наук, как биофизика и биоинформатика. В идеале последовательность аминокислот (которую можно записать в строчку, обозначив аминокислоты буквами) должна однозначно определять собой все свойства белка. И более того, изучаемая биологами реальность к этому идеалу очень близка.

На заре жизни... и раньше

Биохимическая эволюция началась еще до образования Земли как планеты. Современные ученые уверены, что синтез веществ, ставших потом биологически активными, шел уже на частицах протопланетного газопылевого облака[29]. Об этом свидетельствует многое — например, химический состав углистых метеоритов, которые потому так и называются, что богаты углеродом (в научной литературе их часто называют углистыми хондритами). Метеориты этого типа никогда не входили в состав планет, поэтому их химический состав не искажен действием высоких температур и давлений, господствующих в планетных недрах. Это своего рода химический “заповедник” очень древней эпохи Солнечной системы — эпохи, когда синтез органических веществ только начинался. Химический анализ углистых метеоритов дал ученым поразительную возможность заглянуть во времена, непосредственно предшествовавшие зарождению жизни.

И ученые не разочаровались. Углистые метеориты оказались удивительно богаты органикой. Например, в них найдены углеводороды, спирты, альдегиды, кетоны, карбоновые кислоты, оксикислоты, амины и углеводы (см. главу 1). Есть там и аминокислоты. Причем очень разные.

В знаменитом Мурчисонском метеорите, упавшем в 1969 году в Австралии, химический анализ обнаружил в общей сложности 52 аминокислоты[30](см. рис. 3.8). И они необыкновенно разнообразны. Например, среди этих аминокислот есть бета-аланин — изомер аланина, являющийся не альфа-, а бета-аминокислотой (NH₂–CH₂–CH₂–COOH). Есть там гамма- и даже дельта-аминокислоты, например дельта-аминовалериановая кислота (NH₂–CH₂–CH₂–CH₂–CH₂–COOH). Есть изовалин и метилнорвалин — аминокислоты, где к альфа-углеродному атому присоединены сразу два углеводородных радикала (как мы помним, в “белковых” аминокислотах на месте одного из них всегда атом водорода). Есть циклолейцин, где карбоксильная группа и аминогруппа присоединены к замкнутому пятичленному углеводородному кольцу. Перечислять странные аминокислоты, многие из которых встречаются исключительно в метеоритах, можно еще долго. Есть там, впрочем, и аминокислоты, входящие на Земле в двадцатку “белковых”, — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспартат, глутамат и пролин.

И вот тут возникает закономерный вопрос: почему одни аминокислоты вошли в состав белков, а другие нет? Кое о чем вполне можно догадаться. Скорее всего, “выбор” аминокислот на роль протеиногенных сильно зависел от формы их молекул. Например, аминокислота с двумя крупными радикалами при альфа-атоме должна ограничивать число возможных конформаций полипептидной цепочки, делая ее менее гибкой, — просто потому, что радикалы будут торчать в разные стороны, мешая изгибам и поворотам. У всех без исключения протеиногенных аминокислот одна из валентностей альфа-атома занята простым водородом. И это, конечно, не случайность.

Примерно так же, скорее всего, объясняется и тот факт, что все белки состоят исключительно из альфа-аминокислот. В результате этого остов полипептидной цепи получается легким, гибким и однородным. Все “тяжелые” группы переводятся в боковые цепи, а все промежутки между пептидными связями имеют строго одинаковую длину. Если бы, например, в состав белка входили вперемешку альфа- и бета-аминокислоты, последнее условие не соблюдалось бы и это сделало бы невозможными регулярные конформации — такие как широко распространенная в реально существующих белках альфа-спираль.