Рождение сложности: Эволюционная биология сегодня

 Конечно, нельзя сказать, что в теории РНК-мира совсем нет проблем и трудностей. Их очень много. Основная, пожалуй, состоит в том, что большинство рибозимов очень малоэффективны по сравнению со своими белковыми аналогами. Во многих случаях это не принципиально, потому что на ранних этапах становления жизни белков еще не было, рибозимам не с кем было конкурировать, они на тот момент были "последним словом науки и техники". Их эффективности вполне хватало для того, чтобы предоставить химическим циклам, в которых они участвовали как катализаторы, решающее преимущество в скорости. Но некоторые ограничения могли оказаться принципиальными. В первую очередь это относится к вышеупомянутой способности рибозимов катализировать синтез собственных копий. В действительности тут все не так просто и гладко. В ныне живущих организмах таких рибозимов не обнаружено. Методом "искусственной эволюции" (то есть путем синтеза множества случайных последовательностей рибонуклеотидов, последующего отбора удачных вариантов, внесения в них небольших случайных изменений, нового отбора и т. д.) удалось получить рибозимы, которые худо-бедно могут "сшить" друг с другом два рибонуклеотида, но не всякие и не всегда. Осуществить полноценное копирование длинной молекулы РНК (то есть служить настоящими РНК-зависимыми РНК-полимеразами) они не могут. Чтобы изготовить из молекул РНК рибозим, который можно с полным правом назвать РНК-зависимой РНК-полимеразой, ученым пришлось воспользоваться наряду с "искусственной эволюцией" еще и сознательным, разумным планированием. В конце концов это удалось сделать — искомый рибозим был составлен из нескольких разных молекул РНК. Но даже и этот с таким трудом разработанный и изготовленный комплексный рибозим работает из рук вон плохо. В чем же дело?

Схема транспортной РНК. А, G, С, U — стандартные нуклеотиды аденозин, гуанозин, цитидин и уридин, другими буквами отмечены нестандартные (модифицированные) нуклеотиды, в том числе I — инозин. Как и многие другие молекулы РНК, тРНК образует петли за счет того, что рибонуклеотиды попарно "склеиваются друг с другом по принципу комплементарности. Как можно видеть на рисунке, С (цитозин) обычно склеивается с G (гуанином), а А (аденин) — с U (урацилом). Но в биологии, как мы уже знаем, нет правил без исключений: в двух местах этой молекулы, вопреки принципу комплементарности, G соединяется с U.

 Не исключено, что дело тут в необходимых кофакторах — ионах металлов, в том числе редких. Известно, что очень многие белковые ферменты используют ионы металлов в качестве своих необходимых составных частей. Такие белки называют металлопротеинами. Похоже, это было справедливо и для рибозимов РНК-мира. До самого недавнего времени эту возможность упускали из виду. Однако недавно было обнаружено, что те самые искусственно полученные рибозимы, которые способны кое-как синтезировать РНК на РНКовой матрице, являются металлорибозимами: в их активном центре присутствует ион магния. Точно так же и проблему взаимодействия РНК с липидными мембранами удалось решить только благодаря объединению РНКовых комплексов с ионами металла, на этот раз — кальция.

 Известно, что в древнем океане было гораздо больше, чем теперь, ионов различных тяжелых металлов, в том числе довольно экзотических, таких как вольфрам, молибден или ванадий (М.А. Федонкин Сужение геохимического базиса жизни и эвкариотизация биосферы: причинная связь. // Палеонтологические журнал 2003, №6 с. 33-40 http://evolbiol.ru/fedonkin2003.htm). Эти ионы до сих пор используются в качестве кофакторов многими белками, особенно у архаичных микроорганизмов. Может быть, дело у исследователей РНК-мира пойдет лучше, если они дадут рибозимам возможность "пользоваться услугами" ионов редких металлов?

 У микроба ферроплазмы почти все белки содержат железо.

 О важной и еще не до конца понятой роли металлов в жизни примитивных клеток свидетельствуют результаты изучения необычного микроба, обнаруженного в 2000 году в биореакторе металлургического завода в Туле.