Утраченное звено мировой истории (статьи)

Безусловно, я не скидываю со счета и теорию Поршнева, которую почти никто не поддерживает, а только надсмехается над ней, и согласно которой человек произошел от обезьяны через каннибализм, поедание сородичей, особенно их головной мозг. Даже снятие скальпа напоминает об этом. Притом общественный каннибализм – явление даже очень социальное, а не индивидуальное, но произошедшее от индивидуального голода и лакомства. Хотя я и хочу добавить кое–что по этому поводу из последних исследований. Но отступление будет небольшим. Стенли Б. Прузинер получил Нобелевскую премию за исследование прионов. Вот что пишет об этом «Британика»: «Болезнетворный агент, который является ответственным за разнообразие фатальных нервно–дегенеративных болезней животных и людей, передающий губчатые энцефалопатии. Prion — аберрантная форма обычно безопасного белка, найденного в млекопитающих и птицах. Нормальная форма этого белка, чья функция неизвестна, расположена на поверхности клеток мозга. Только, когда этот белок находится в аберрантной конфигурации, он является причиной белковой болезни. Патогенный белок может входить в мозг через инфекцию, или это может являться результатом мутации в гене, который кодирует белок. Однажды появившись в мозгу, он умножается, стимулируя мягкие белки повторять себя в аберрантной форме. Механизм, которым конформация достигается, полностью не понят, но, возможно другой белок, обычно присутствующий в организме, может быть вовлечен в этот процесс. Нормальная белковая структура, как полагают, состоит из множества спиралей, называемых альфой helices. В аберрантных белках некоторые из этих helices превращаются в плоские структуры, называемые beta. Нормальный белок довольно легко деградирует под воздействием клеточных ферментов, называемых протеазы. Но нерегулярная белковая форма более стойка к этой ферментативной деятельности. Таким образом, как prion–ные белки умножаются, они не разрушаются протеазами и накапливаются в невроцитах, уничтожая их. Прогрессивное разрушение невроцитов, в конечном счете, приводит к возникновению в мозговой ткани многочисленных каверн (пустот), эти каверны пронизывают мозговую ткань, и она становится подобием губки (губчатая энцефалопатия). Болезни, вызванные прионами, включают четыре типа, которые затрагивают людей: болезнь Creutzfeldt–Jakob, болезнь Gerstmann–Straussler–Scheinker, фатальная бессонница, и kuru. Другие прионные болезни, типа scrapie, бычья губчатая энцефалопатия (обычно называемая коровьим бешенством), и хроническая изнуряющая болезнь оленей мулов и лосей, переносятся животными. В течение десятилетий врачи верили, что эти болезни передаются вирусами замедленного действия, так названными из–за длинных инкубационных периодов, требуемых для развития болезни. Эти болезни считались и иногда еще сейчас упоминаются как медленные заразные болезни. Патогенная причина этих болезней имеет некоторые вирусные признаки, например, малый размер агента, но другие свойства нетипичны для вирусов. В особенности – устойчивость прионов к ионизации ультрафиолетовым излучением, которое обычно деактивирует вирусы, уничтожая их нуклеиновую кислоту. Прионы – в отличие от всех других известных болезнетворных организмов, кажется, испытывают недостаток нуклеиновой или рибонуклеиновой кислот – генетического материала, который все другие жизненные формы содержат. Другая необычная характеристика прионов – то, что они не только причиняют болезнь через инфекцию, но и могут быть ответственны за наследственные и спорадические формы болезни также как болезни Creutzfeldt–Jakob всех трех разновидностей. Prion–белок может действовать как возбудитель инфекции, распространяя болезнь, когда он передан к другому организму, или это может являться результатом наследственной мутации. Prion–болезни также показывают спорадический образец сферы действия, означая, что они, кажется, появляются в населении наугад. Основной молекулярный процесс, который заставляет аберрантный белок формироваться в этих спорадических случаях, надо еще исследовать. Исследователи подозревают, что другие невродегенеративные патологии типа болезней Альдгеймера и Паркинсона могут являться результатом молекулярных механизмов, подобных prion–болезням. Концепция инфекционной частицы, которая испытывает недостаток нуклеиновой кислоты, беспрецедентна в биологии. Из–за этой ее неортодоксальности научное сообщество первоначально отнеслось к prion–теории со скептицизмом. Попытки выделить в чистом виде болезнетворный агент оказались трудными, но в начале 1980–ых американский биохимик Стэнли Б. Прузинер с коллегами выделил «напоминающую белок инфекционную частицу», название которой «pree–on» было сокращено до «prion». Усилия изолировать связанную нуклеиновую кислоту оказались бесплодными, и prion–модель была принята наукой и получила широкое распространение. Однако еще много вопросов остается относительно этой уникальной частицы». (Конец цитаты).