Возрастная анатомия и физиология

Функциональная подвижность, или лабильность, в отличие от хронаксии определяет не только наименьшее время, необходимое для возникновения возбуждения, но также время, необходимое для завершения возбуждения и восстановления способности ткани давать новые последующие импульсы возбуждения. Чем быстрее реагирует скелетная мышца, чем больше импульсов возбуждения проходит через нее в единицу времени, тем больше ее лабильность. Следовательно, лабильность мышц возрастает при увеличении подвижности нервного процесса в двигательных нейронах (ускорении перехода возбуждения в торможение), и наоборот – при увеличении скорости сокращения мышцы. Чем медленнее реагируют мышцы, тем меньше их лабильность. У детей лабильность с возрастом повышается, к 14–15 годам она достигает уровня лабильности взрослых.

Изменение тонуса мышц. В раннем детстве наблюдается сильное напряжение некоторых мышц, например мышц кистей рук и сгибателей бедра, что связано с участием скелетной мускулатуры в генерации тепла в покое. Этот тонус мышц имеет рефлекторное происхождение и с возрастом уменьшается.

Тонус скелетных мышц проявляется в их сопротивлении активной деформации при сдавливании и растяжении. В возрасте 8–9 лет у мальчиков тонус мышц, например мышцы задней поверхности бедра, выше, чем у девочек. К 10–11 годам мышечный тонус уменьшается, а затем снова значительно возрастает. Наибольшее увеличение тонуса скелетных мышц отмечается у подростков 12–15 лет, особенно мальчиков, у которых он достигает юношеских значений. При переходе от преддошкольного к дошкольному возрасту происходит постепенное прекращение участия скелетных мышц в теплопроизводстве в покое. В состоянии покоя мышцы все более расслабляются.

В отличие от произвольного напряжения скелетных мышц процесс их произвольного расслабления достигается труднее. Данная способность с возрастом увеличивается, поэтому скованность движений уменьшается у мальчиков до 12–13 лет, у девочек – до 14–15 лет. Затем происходит обратный процесс: скованность движений снова увеличивается с 14–15 лет, при этом у юношей 16–18 лет она значительно больше, чем у девушек.

Структура саркомера и механизм сокращения мышечного волокна. Саркомер – повторяющийся сегмент миофибриллы, состоящий из двух половин светлого (оптически изотропного) диска (I-диска) и одного темного (анизотропного) диска (А-диск). Электронно-микроскопическим и биохимическим анализом было установлено, что темный диск сформирован параллельным пучком толстых (диаметром порядка 10 нм) миозиновых нитей, длина которых составляет около 1,6 мкм. Молекулярная масса белка миозина равна 500 000 Д. Головки миозиновых молекул (длиной 20 нм) расположены на нитях миозина. В светлых дисках имеются тонкие нити (диаметром 5 нм и длиной 1 мкм), которые построены из белка и актина (молекулярная масса – 42 000 Д), а также тропомиозина и тропонина. В области Z-линии, разграничивающей расположенные рядом саркомеры, пучок тонких нитей скрепляется Z-мембраной.

Соотношение тонких и толстых нитей в саркомере составляет 2: 1. Миозиновые и актиновые нити саркомера располагаются так, что тонкие нити могут свободно входить между толстыми, т. е. «задвигаться» в А-диск, это и происходит при сокращении мышцы. Поэтому длина светлой части саркомера (I-диска) может быть различной: при пассивном растяжении мышцы она увеличивается до максимума, при сокращении может уменьшаться до нуля.

Механизм сокращения представляет собой перемещение (протягивание) тонких нитей вдоль толстых к центру саркомера за счет «гребных» движений головок миозина, которые периодически прикрепляются к тонким нитям, образуя поперечные актомиозиновые мостики. Исследуя движения мостиков с помощью метода дифракции рентгеновских лучей, определили, что амплитуда этих движений составляет 20 нм, а частота – 5-50 колебаний в секунду. При этом каждый мостик то прикрепляется и тянет нить, то открепляется в ожидании нового прикрепления. Огромное количество мостиков работает вразнобой, поэтому их общая тяга оказывается равномерной во времени. Многочисленные исследования установили следующий механизм циклической работы миозинового мостика.

1. В состоянии покоя мостик заряжен энергией (миозин фосфорилирован), но он не может соединиться с нитью актина, так как между ними вклинена система из нити тропомиозина и глобулы тропонина.

2. При активации мышечного волокна и появлении в миоплазме ионов Са+2(в присутствии АТФ) тропонин изменяет свою конформацию и отодвигает нить тропомиозина, открывая для миозиновой головки возможность соединения с актином.

3. Соединение головки фосфорилированного миозина с актином резко изменяет конформацию мостика (происходит его «сгибание») и перемещает нити актина на один шаг (20 нм), а затем мостик разрывается. Энергия, необходимая для этого, появляется в результате распада макроэргической фосфатной связи, включенной в фосфорилактомиозин.