Жизнь на грани. Ваша первая книга о квантовой биологии

Оставшуюся работу выполняет другой «резец» фермента — его собственная аминокислота, известная как глутамат (глутаминовая кислота). Молекула глутамата также принимает необходимое положение, располагая свой отрицательно заряженный атом кислорода непосредственно над местом пептидной связи. Первоначальная роль этой молекулы заключается в том, чтобы оторвать положительно заряженный протон от связанной молекулы воды. Затем она подбрасывает этот протон атому азота, расположенному на одном из концов пептидной связи. Атом азота получает положительный заряд, притягивающий электрон, который участвует в пептидной связи. Как вы помните, электроны служат своего рода клеем пептидных связей. Изъятие электрона из пептидной связи сходно с тем, как если бы мы разъединили склеенные поверхности и соскоблили клей — поверхности бы уже не соединились[37]. После перестановки нескольких электронов из молекулярных «челюстей» фермента наконец высвобождаются продукты реакции — разрушенные пептидные цепочки. Таким образом, реакция, которая без фермента протекала бы как минимум 68 миллионов лет, совершается за несколько наносекунд.

Так при чем же тут квантовая механика? Как она объясняет катализ при участии ферментов? Для этого нам с вами вновь следует обратиться к идеям ученых, стоявших у истоков квантовой механики. Мы уже обсудили важную роль особенных немногочисленных частиц из активного центра фермента, чьи действия напоминают гениально поставленный танец и сильно отличаются от хаотичной молекулярной толкотни, происходящей на клеточном уровне. Здесь же, в особом месте, биомолекулы со сложной структурой вступают в очень специфические виды взаимодействия с другими биомолекулами с не менее сложной структурой. Эти взаимодействия могут быть описаны и в терминах Йордана и его идеи диктаторского усиления, и в терминах Шредингера и его идеи «порядка из порядка». Кроме того, обе идеи подходят для описания того пути, который проходит головастик, превращаясь во взрослую лягушку. Сначала мы описываем организованные ткани и клетки, затем — волокна, которые скрепляют ткани и клетки, затем — завораживающую хореографию элементарных частиц внутри активного центра коллагеназы, которая разрушает структуру коллагеновых волокон и таким образом обусловливает перестройку всего организма лягушки. Неважно, какую теорию мы выбираем — теорию Йордана или теорию Шредингера. Важно то, что с их помощью мы описываем нечто совершенно непохожее на хаотичное движение молекул, которое заставляет поезда подниматься по склонам холма.

Так прав ли был Шредингер, утверждая, что подобный молекулярный порядок подразумевает совершенно иной свод законов, действительных только для живой материи? Чтобы ответить на этот вопрос, мы сначала должны подробнее разобраться в тех законах, которые действуют в микромире.

Так ли велика объяснительная сила теории переходного состояния

Правда ли, что в основе подобной хореографии молекул лежат квантово-механические явления? Мы говорили о том, что способность коллагеназы ускорять распад пептидных связей зависит от нескольких каталитических механизмов. Химики ежедневно используют эти механизмы для ускорения химических реакций, вовсе не прибегая к квантовой механике. Например, атом цинка в активном центре фермента играет такую же роль, какую раскаленная платина играла в получении серной кислоты в ходе реакции, которую провел в XIX веке Перегрин Филипс. Неорганические катализаторы полагаются скорее на хаотичное движение молекул, нежели на их блестяще поставленный танец, когда им требуется подвести каталитические группы ближе к субстратам и таким образом ускорить химическую реакцию. Возможно, ферментативный катализ представляет собой лишь совокупность простых и давно известных каталитических механизмов, которые заключены в активный центр фермента и высекают оттуда ту самую искру, из которой разгорается жизнь?

До недавнего времени все специалисты по ферментам в один голос ответили бы вам: да, так и есть. Общепринятая теория переходного состояния и ее описания различных процессов, продлевающих промежуточные состояния, считались лучшим объяснением принципа действия ферментов. Однако, когда ученые приняли во внимание все сопутствующие факторы, возникли сомнения. Так, например, различные возможные механизмы, ускоряющие реакцию, в ходе которой распадается пептидная связь (мы говорили о них выше в этой главе), хорошо изучены. Каждый из них в отдельности увеличивает коэффициент усиления в 100 раз. Если же совместить все эти факторы, реакция будет протекать в миллион раз быстрее. И все же такое ускорение ничтожно мало по сравнению с коэффициентом усиления реакции с участием фермента: кажется, между теорией и практикой пролегла пропасть.