Это довольно прочная связь, которая может разрываться под действием сильных факторов, таких, как высокая температура — 80-90°, сильные кислоты или щелочи, алкоголь и др. При денатурации белка происходит разрыв дисульфидных связей и раскручивание полипептидной цепи (см. рис. 16).
Следует отметить, что указанные выше типы связей являются определяющими для каждого уровня организации белковой молекулы, но они встречаются и на других структурах. В молекуле белков имеются и иные типы связей, например различные ковалентные связи, силы Ван-дер-Ваальса и т. д.
Молекулы многих белков состоят из нескольких индивидуальных полипептидных цепей, определенным образом связанных друг с другом. Каждая из них может иметь свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры. К таким белкам относится гемоглобин, молекула которого состоит из 4 полипептидных цепей и не содержит ни одного дисульфидного мостика. О таких белках говорят, что они обладают четвертичной структурой.
В зависимости от пространственною расположения полипептидной цепи (третичная структура) молекулы белков могут быть различной формы. Если полипептидная цепь уложена в виде клубка, то молекула белка имеет в сущности шаровидную форму. Такие белки называются
Видовая и тканевая специфичность белков
Каждый вид животного организма отличается по количеству и составу содержащихся в нем веществ. Это в полной мере относится и к белкам. Так, при изучении состава гемоглобина разных видов животных и человека были обнаружены определенные, строго специфические различия, например в отношении входящих в его состав аминокислот. Так, в табл. 2 показано различное содержание двух аминокислот — метионина и цистеина в гемоглобине человека, собаки и крупного рогатого скота.
Таблица 2. Содержание метионина и цистеина в гемоглобине в процентах
Различия обнаружены при изучении состава инсулина и ряда других белков. Наряду с этим существуют определенные различия в составе белков в зависимости от возраста. Так, у плода человека в крови обнаружен специфический вид гемоглобина, который называется фетальным. Этот вид гемоглобина после рождения практически исчезает. При изучении его структуры также были выявлены определенные изменения аминокислотного состава по сравнению с гемоглобином взрослого человека.
Эти данные свидетельствуют о том, что структура белка внутри одного вида строится по вполне определенному плану, специфичному именно для представителей данного вида.
Важно отметить, что внутри одного и того же вида имеются и индивидуальные различия в составе белка. Показано, что одни особи обладают только одним видом гемоглобина и β-лактоглобулином молока, у других встречается смесь двух различных видов этих белков. Существуют и наследственные различия в составе белков, что в ряде случаев является причиной тяжелых наследственных заболеваний.
Приведенные примеры касались в основном гемоглобина как наиболее изученного белка, но все сказанное в полной мере относится и к другим белкам.
Вопрос тканевой специфичности белков в основе своей повторяет их видовую специфичность. Белки мышечной .ткани отличаются от белков костей или печени. Это можно подтвердить на примере ферментов. Например, и в печени, и в сердечной мышце находится фермент лактатдегидрогеназа, катализирующий синтез молочной кислоты. При детальном изучении свойств ферментов оказалось, что, несмотря на их одинаковую функцию, они различаются по некоторым свойствам Таким образом, каждый вид, каждый представитель этого вида, как и любая ткань, а возможно и клетка, характеризуется наличием строго специфичных белков, определяющих их индивидуальность.
Классификация белков
Все белки в зависимости от состава и структуры делятся на простые — протеины, которые состоят только из аминокислот, и сложные — протеиды, в молекуле которых, помимо белковой части, имеется еще и небелковая часть —
Простые белки
Представителями простых белков являются альбумины и глобулины. Эти виды белков широко представлены в организме. Альбумины и глобулины практически встречаются во всех животных и растительных клетках и в большинстве жидкостей организма (плазма крови, сыворотка молока и др.). В сыворотке крови между альбуминами и глобулинами существует определенное отношение — альбумино-глобулиновый коэффициент (показатель А/Г).