Биологическая химия

Среди белков пищевых продуктов, однако, практически нет ни одного, который бы отвечал таким требованиям. С некоторым приближением к полноценным белкам можно отнести белки материнского молока, куриного яйца, икры рыб, мозга животных. Поэтому для полного обеспечения здорового организма полноценными белками в суточный рацион человека должны входить белки различных пищевых продуктов. При различных патологических состояниях потребность в белках может меняться. Так, например, при заболеваниях желудочно-кишечного тракта могут нарушаться процессы переваривания и всасывания белков, что влечет за собой изменение и белкового состава рациона. При других заболеваниях может снижаться уровень заменимых аминокислот. В этих случаях они становятся незаменимыми и должны поступать с пищей.

Белковые резервы организма

Было установлено, что чем больше с пищей поступает белка, тем больше выделяется из организма конечных продуктов белкового обмена, так как белки не откладываются про запас в отличие от углеводов и жиров. Однако при голодании или длительной белковой недостаточности в течение определенного времени в организме поддерживается состояние белкового равновесия. Изучение этого вопроса позволило Б. И. Словцову впервые высказать мнение о том, что в организме существуют какие-то белковые резервы, которые используются в первую очередь при белковом голодании. Это послужило основанием для детального изучения наличия таких запасов в организме и путей их расходования. При этом было установлено, что при недостаточном поступлении белка с пищей относительно уменьшается вес ряда органов и в первую очередь печени и мышц. При определении количества белка установлено, что наиболее снижено содержание белков плазмы, особенно альбуминов, печени и мышц, в меньшей степени белков сердца и головного мозга.

Потеря 1 г белков плазмы сопровождается потерей 30 г белков организма.

По данным Аллисон, при голодании количество белка в печени может снизиться до 53%, а в сердце — до 48% по сравнению с нормальным уровнем. Это позволяет говорить о наличии в организме определенных белковых резервов, которые используются при неблагоприятных условиях для поддержания деятельности жизненно важных процессов.

При полноценном питании происходит восстановление уровня белка в организме до нормы.

Переваривание белков в пищеварительном тракте

В полости рта отсутствуют протеолитические ферменты, и поэтому белки здесь не расщепляются.

Основная масса белков распадается в желудке под действием желудочного сока, которого в сутки выделяется около 2,5 л. В его составе содержится соляная кислота, которая вырабатывается обкладочными клетками слизистой оболочки желудка и способствует набуханию белков (денатурации), облегчая тем самым гидролитическое расщепление их ферментами.

Рис. 58. Структура пепсиногена. 1 — место отщепления полипептида от молекулы пепсиногена; 2 — активный пепсин

Основным протеолитическим ферментом желудочного сока является пепсин, который образуется из профермента (неактивного фермента) пепсиногена, секретируемого главными клетками слизистой оболочки желудка. Превращение пепсиногена в пепсин может происходить двумя путями: под влиянием соляной кислоты или путем аутоак-тивации. Механизм их действия одинаков. Как соляная кислота, так и имеющийся в желудочном соке пепсин отщепляют от пепсиногена полипептид с молекулярным весом 7000. При этом происходит определенная внутримолекулярная перестройка молекулы, в результате чего образуется активный пепсин, схема которого показана на рис. 58. За сутки в желудке вырабатывается около 2 г пепсина. Каталитическая активность пепсина при рН среды желудка очень высока. Пепсин катализирует расщепление пептидных связей в молекуле белка, который распадается на отдельные аминокислоты и гюлипептиды различной величины. По последним научным данным, пепсин катализирует разрыв пептидных связей, образованных, главным образом, ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами.

Помимо пепсина, в желудке присутствует другой протеолитический фермент гастриксин, оптимум действия которого лежит в пределах рН 2,5-3,5.

В желудке хорошо перевариваются альбумины и глобулины животного и растительного происхождения, плохо расщепляются белки соединительной ткани (коллаген и эластин) и совершенно не расщепляются кератин и протамины.

Образовавшиеся в желудке полипептиды и нерасщдпленные белки поступают в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник. Здесь они подвергаются воздействию большой группы протеолитических ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой и слизистой оболочкой гонкого кишечника.

Сок поджелудочной железы поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где смешивается с кишечным соком. Эта смесь соков содержит протеолитические ферменты, обеспечивающие расщепление белка до аминокислот. К ним относятся трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза, лейцинаминопептидаза и большая группа три- и дипептидаз.