Дополнительный учебный материал к теме «Обмен простых белков» для студентов аграрного факультета специальность «Ветеринария», «Ветсанэкспертиза»

Эти аминокислоты относят к незаменимым. Чем ближе состав корма по аминокислотному составу белка животного, тем более полноценным является корм животного.

Таблица 4: Незаменимые аминокислоты

Пример: Для того, чтобы синтезировать 100 г тканевого белка надо:

1 г лизина, 1 г. гистидина, 0.1 г лейцина.

В корме содержится: 1 г лизина, 0.5 г гистидина, 0.1 г лейцина.

В таком случае будет синтезировано 50 г тканевого белка.

Белковый обмен зависит от биологической ценности белка корма. На рисунках 1, 2, 3 представлено влияние питания неполноценными белками на рост крыс.

Рисунок 1. Влияние недостаточности лизина на рост крыс

Рисунок 2. Влияние недостаточности валина на рост крыс

Недостаток в пище одной аминокислоты ведет к неполному усвоению других. Биологическая ценность белка зависит от степени усвоения его организмом. Биологически ценны те белки, которые ближе к аминокислотному составу органов и тканей человека и животных.

Потребности в аминокислотах у животных могут быть частично компенсированы. Например, в метионине — гомоцистеином, в фенилаланине — тирозином. Необходимо учитывать и другие факторы, сезонность, возраст, пол животного, вид животного. Для цыплят, в частности, глицин оказался незаменимым фактором роста, а избыток треонина у поросят приводит к задержке роста.

Рисунок 3. Влияние недостаточности лизина на развитие животных.

Биологическая ценность белка зависит от степени его усвоения организмом. Так, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав близок к аминокислотному составу органов и тканей.

Опыты с животными и наблюдения в естественной природе показали, что при голодании происходит неравномерное изменение массы отдельных органов и тканей (в первую очередь снижается масса печени и мышц). Масса мозга и сердца существенно не изменяются.

Рисунок 4. Влияние голодания на развитие животных.

При недостаточности поступления белков с пищей происходит распад собственных белков ряда тканей (печени, плазмы крови, слизистой оболочки кишечника) с образованием аминокислот, которые необходимы для синтеза цитоплазматических белков, ферментов, гормонов и т. д.

Обмен белка зависит:

1. От биологической ценности белка корма

2. От степени его усвоения организмом

3. От других факторов (возраст, вид и пол животного, сезонность и др.)

Обмен белков делят на три этапа:

1. Переваривание белков и всасывание аминокислот

2. Промежуточный обмен белков в тканях

3. Образование и выделение конечных продуктов обмена белков.

Корм в пищеварительном тракте животного подвергаентся разложению на более простые вещества, способные проникать через стенку кишечника и использоваться как энергетический и пластический материал в организме. Разложение кормовых веществ является результатом действия:

1. пищеварительных соков на кормовые массы,

2. микрофлоры пищеварительного тракта,

3. ферментов кормовых веществ.

Нормальная слизистая оболочка желудка и кишечника животных непроходима для молекулы белка. Это является защитой организма от проникновения чуждых белков, которые могут вызвать нежелательные иммунные реакции. У новорожденных животных, например, у теленка, слизистая оболочка кишечника в течении некоторого времени пропускает белки с высокой молекулярной массой (глобулины). Таким образом новорожденный теленок получает иммунные тела от матери, которые находятся в молозиве (пассивный иммунитет).

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных

Переваривание белков представляет собой ферментативный гидролиз с образованием полипептидов разной молекулярной массы, которые в последствии распадаются до свободных аминокислот. Гидролиз белков осуществляется в желудке и тонком отделе кишечника. В секрете слюнных желез нет протеолитических ферментов, поэтому у всех видов животных белки в ротовой полости не расщепляются. Переваривание белков происходит под действием ферментов протеаз (пептидаз).

Пептидазы делятся на эндо- и экзопептидазы. Эндопептидазы гидролизуют пептидные связи, находящиеся внутри белковой молекулы (пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза), экзопептидазы гидролизуют пептидную связь, образованную концевыми аминокислотами (карбоксипептидазы, аминопептидазы). Протеолитические ферменты способны расщеплять пептидные связи, образованные разными аминокислотами, однако имеют некоторую субстратную специфичность расщепляя максимально быстро пептидные связи, образованные определенными аминокислотами. Данная субстратная специфичность отражена на Рисунке 5.

Рисунок 5. Действие пептидаз в различных отделах желудочно-кишечного тракта и их специфичность