Дополнительный учебный материал к теме «Обмен простых белков» для студентов аграрного факультета специальность «Ветеринария», «Ветсанэкспертиза»

Все пептидазы вырабатываются в неактивном состоянии, чтобы не было самопереваривания тех клеток, в которых они синтезируются. Активация ферментов осуществляется в просвете желудочно-кишечного тракта путем ограниченного протеолиза. Протеолитические ферменты обладают широкой субстратной специфичностью, что позволяет им в малых количествах разрушать большое количество разнообразных белков. Общая схема переваривания белков в желудочно-кишечном тракте представлена на Рисунке 6.

Переваривание белков в желудке. В желудке на корм, измельченный в ротовой полости, воздействует желудочный сок. Желудочный сок — бесцветная жидкость, без запаха, содержит различные неорганические и органические вещества. Суточное количество желудочного сока, выделяемого животными различно. Например, у собаки оно колеблется в пределах до 2–3 литров, у овцы до 4 литров.

У всех животных сок имеет кислую реакцию, рН желудочного сока собаки равен 1.5–2.0, птиц — 3.8, лошади — 1.2–3.1. Наиболее важными в биохимическом отношении компонентами желудочного сока животных являются соляная кислота и ферменты. При различных заболеваниях количество HCl в желудочном соке может резко изменяться. Полное ее отсутствие называется ахлоргидрией, повышенное содержание — гиперхлоргидрией, пониженное — гипохлоргидрией.

Рисунок 6. Общая схема переваривания белков под действием протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта

Значение соляной кислоты в желудочном соке заключается в том, что она ускоряет набухание белков и, таким образом делает их доступными для действия ферментов. Она активирует пепсиноген, превращая его в пепсин, оказывает стерилизующее действие на содержимое желудка (прекращает гнилостные и бродильные процессы) и облегчает растворение плохо растворимых веществ в корме.

Рисунок 7. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных

Примечание: п.с. = пептидная связь

Пепсин — основной фермент желудочного сока. Обнаружен в желудочном соке всех позвоночных животных, но свойства его различны. Исключение составляют только некоторые рыбы. Молекулярный вес пепсина 35000Д. Пепсин катализирует гидролиз большинства белков, почти не действует на протамины, слабо действует на белки костей и хрящей. Синтезируется в форме своего предшественника пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин можно представить в виде схемы:

В сычуге жвачных животных во время молочного периода кормления выделяется фермент ренин (химозин), который вызывает процесс свертывания молока.

Переваривание белков в кишечнике и всасывание продуктов их гидролиза. Образовавшиеся в желудке под влиянием пепсина высокомолекулярные пептиды поступают в двеннадцатиперстную кишку, где подвергаются действию протеолитических ферментов. В кишечнике на белки корма действуют трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы и дипептидазы. На рисунке 7 представлена схема переваривания белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных.

Трипсин — фермент, синтезируемый в панкреасе и выделяемый в кишечник в виде неактивной формы — трипсиногена. Процесс превращения трипсиногена в трипсин можно представить схемой:

Трипсин расщепляет как белки, так и высокомолекулярные полипептиды, образовавшиеся в желудке из белков в результате их гидролиза пепсином. Оптимальный уровень рН для действия трипсина равен 7.8–8.2. Трипсин расщепляет те пептидные связи, в формировании которых принимают участие карбоксильные группы аргинина или лизина (см. Рисунок 8).

Рисунок 8. Механизм действия протеолитических ферментов на молекулу белка

Химотрипсин — различие ферментов трипсина и химотрипсина установлено на основании их действия на белки крови и молока. Трипсин свертывает белки крови, а химотрипсин способствует свертыванию казеиногена молока и не действует на кровь. Молекулярная масса химотрипсина около 25000. Он состоит из 246 аминокислотных остатков, оптимальное значение рН 7.2–8.0. Химотрипсин активно расщепляет пептидные связи образованные с участием ароматических аминокислот.

Низкомолекулярные полипептиды, которые образовались в результате действия на белки пепсина, трипсина, химотрипсина подвергаются дальнейшему воздействию комплекса ферментов, которые называются пептидазами. Эти ферменты синтезируются поджелудочной железой и клетками тонкого отдела кишечника.

В поджелудочном соке содержатся карбоксипептидазы, которые расщепляют полипептиды с конца цепи со свободной карбоксильной группой.

В кишечном соке содержатся аминопептидазы и дипептидазы. Аминопептидазы расщепляют полипептиды с конца цепи со свободной аминогруппой (Рисунок 8):