Эмбрионы, гены и эволюция

Главное рабочее допущение, принимаемое при построении филогенетического древа на основании данных о нуклеотидных и аминокислотных последовательностях, состоит в том, что в пределах каждого набора гомологичных последовательностей, таких как цитохром с, замены нуклеотидов, а следовательно, и аминокислот происходят с постоянной частотой. Из этой гипотезы постепенности вытекает интересное следствие о том, что скорости замены ведут себя как молекулярные часы, ход которых не зависит от скоростей морфологической эволюции.

В 1963 г. Марголиаш (Margoliash) высказал мысль, что эволюция аминокислотных последовательностей в белках и морфологическая эволюция, возможно, не сопряжены друг с другом. Марголиаш указал, что если истекшее время определяет число замен, накопившихся в данном белке, то эволюция аминокислотной последовательности может служить часами, позволяющими измерить время, прошедшее с момента дивергенции любых двух видов. Он высказал пророческое предположение, что «... полезной проверкой важной роли времени как главного фактора в накоплении изменчивости в цитохроме с должно быть сравнение аминокислотных последовательностей гомологичных белков, выделенных из видов, о которых известно, что они на протяжении длительных периодов времени не претерпевали морфологических изменений, и из быстро изменяющихся видов ...». Использование молекулярных часов для вскрытия зависимости между эволюцией структурных генов и морфологической эволюцией позволило выявить некоторые очень интересные аспекты эволюции генома, ответственные за морфологическое изменение. Дикерсон (Dicherson, 1971) опубликовал превосходное введение в проблему белковых часов, а более новый и исчерпывающий ее разбор дали Вилсон, Карлсон и Уайт (Wilson, Carlson, White, 1977).

Прежде чем обсуждать взаимоотношения между молекулярными часами и морфологической эволюцией, следует установить достоинства и недостатки таких часов.

Данные, лежащие в основе гипотезы об однородной и характерной для каждого данного белка скорости эволюции, представлены на рис. 3-1, где показана зависимость между числом мутационных шагов, оцениваемым по числу различий в аминокислотных последовательностях гомологичных белков, и временем дивергенции организмов, из которых эти белки были выделены. Временем дивергенции считается число лет, прошедших с тех пор, когда у двух данных организмов имелся общий предок, и до настоящего времени. Возьмем, например, цитохром с млекопитающих и рептилий. Палеонтологическая летопись показывает, что звероподобные рептилии дивергировали от других рептилий примерно 300 · 10⁶ лет назад. Цитохромы ныне живущих млекопитающих отличаются от цитохромов ныне живущих рептилий примерно 15 заменами на 100 аминокислот. Следовательно, в этом случае на возникновение 15%-ного различия понадобилось 300 · 10⁶ лет, или 20 · 10⁶ - для различий в 1%. Время, необходимое для 1%-ной дивергенции по любому белку, Дикерсон (Dickerson) назвал единицей эволюционного времени (ЕЭВ). Для цитохрома с, следовательно, ЕЭВ равно 20 · 10⁶ лет. У других белков средние скорости эволюции также постоянны, однако абсолютные скорости эволюции у разных белков различны. В частности, для приведенного на рис. 3-1 гемоглобина ЕЭВ равна 5,8 · 10⁶ лет, а для фибринопептида - всего 1,1 · 10⁶ лет.

Рис. 3-1. Скорости эволюции трех белков: фибринопептидов, гемоглобина и цитохрома с (Dickerson, 1971).

Различия в ЕЭВ отражают, по-видимому, разную степень отбора, которому подвергаются разные белки. Ограничения, налагаемые на скорость замены аминокислот в цитохроме с, вероятно, проистекают из его тесной связи с другими белками, входящими в митохондриальную цепь переноса электронов. Глобины также представляют собой функциональные белки, взаимодействующие как с малыми молекулами, так и с другими субъединицами глобинов. В отличие от них о функции фибринопептидов ничего не известно, за исключением того, что это лишь фрагменты, отрезанные от белка с более длинной цепью - фибриногена - при превращении его в фибрин во время образования кровяного сгустка.