Энергия жизни. От искры до фотосинтеза

Рис. 31. Спиралевидная молекула

В начале 50-х годов Полинг с коллегами показали на основании полученных данных, что пептидные цепочки могут сворачиваться в спираль (похожую на спираль винтовой лестницы), не теряя при этом ни одной из своих естественных связей. Спиралевидная форма предоставляет прекрасные возможности для образования водородных связей. Более того, несколько таких спиралей могут и сами сворачиваться в спираль (так же, как канат может состоять из нескольких волокон, скрученных таким же образом, как и он сам, из других, более тонких, волокон), и в этом случае опять же вся структура удерживается в нужной форме с помощью водородных связей (рис. 31).

Эта гипотеза нашла экспериментальное подтверждение, и сейчас представление о спиралевидном строении белковых молекул является общепринятым.

Глава 18. КАК РАБОТАЮТ ФЕРМЕНТЫ

Тот факт, что белковые молекулы имеют спиралевидную форму, удерживаемую водородными связями, объясняет не только хрупкость молекулы фермента и легкость, с которой она теряет свои свойства, но и огромную вариативность этих самых свойств.

Давайте сравним платиновый порошок и молекулу фермента. Как я уже объяснял в главе 12, каталитические способности платины, возможно, объясняются тем, что она имеет свободные валентные связи, с помощью которых притягивает к себе молекулы тех веществ, реакцию которых катализирует. Такое связывание происходит несколько активнее, если поверхность платинового катализатора имеет неправильную форму, — поскольку молекулы реагирующих веществ также имеют неправильную форму, то им может оказаться естественнее плотно прилечь там, где форма поверхности платины соответствует их собственной.

На поверхности платины возможны любые неправильности, поэтому для любой молекулы там окажется соответствующая форма. В результате множество различных молекул могут оказаться временно привязанными к поверхности платины, где они, соответственно, с готовностью вступают в реакцию с другими молекулами. Поэтому платина, как и все прочие катализаторы такого рода, способна охватывать своим действием сравнительно большое число веществ. Но у катализаторов такого рода есть и недостаток — поскольку в каждом отдельно взятом веществе они действуют далеко не на всю площадь (а только на ту ее часть, неправильность формы которой соответствует неправильности формы реагирующих молекул), то и коэффициент полезного действия таких молекул невелик. Для каждого отдельно взятого вещества большая часть поверхности катализатора оказывается неиспользуемой.

С ферментами все обстоит по-другому. Их поверхность имеет не случайную форму, а, напротив, строго упорядоченную с помощью биохимических процессов, происходящих в организме. Чередующиеся радикалы разных аминокислот, составляющих пептидную цепочку, представляют неправильности всех типов и размеров. Некоторые из радикалов, например аспарагиновая кислота или глютаминовая кислота, обладают отрицательными зарядами и будут притягивать любой положительный заряд, как только в пределах досягаемости окажется несущая такой заряд молекула. Другие же, например лизин, аргинин или гистидин, обладают положительным зарядом и будут притягивать молекулы с отрицательными. Третьи, например серии, треонин или тирозин, электрически нейтральны, зато имеют в своем составе группы, способные к образованию водородных связей.

Что же касается радикалов, не образующих связей, например валина, аланина, лейцина, изолейцина, фенилаланина и еще нескольких, то их роль в данном случае защитная; они служат барьерами для того, чтобы только молекулы строго определенной формы могли проникнуть в зону досягаемости тех радикалов, которые смогут их ухватить.

Все радикалы находятся друг к другу в строго определенном отношении, зафиксированном водородными связями, удерживающими молекулу в жесткой форме. В результате к определенному ферменту может присоединиться молекула только строго определенного вида, и только такая молекула в дальнейшем вступит в катализируемую ферментом реакцию. Молекула, подвергающаяся реакции, катализируемой ферментом, именуется субстратом этого фермента. Разумеется, любое воздействие на фермент, приводящее к разрыву водородных связей и установленных для него отношений между радикалами, приведет к потере ферментом его уникальных каталитических свойств.

У такой строгой специфичности молекулы фермента есть одно интересное следствие. Стоит лишь задуматься о химических механизмах жизни как таковой, как становится ясно, что функционирование организма зависит от бесперебойной работы тысяч различных химических реакций с участием множества веществ. Если ферменты настолько специфичны, то означает ли это, что каждый организм — да что там организм, что каждая клетка в организме! — должен быть полон различных ферментов, каждый из которых необходим для одной-единственной реакции?