Да. Так оно и есть. Хоть клетка и имеет крайне малый объем, около 0,03 мм в диаметре, она все же гораздо больше, чем молекула белка. В клетке достаточно места для тысяч различных ферментов. Более того, места хватит для тысяч молекул каждого из них.
На первый взгляд это совершенно неразумная избыточность. Но на самом деле — ровно наоборот, экономичность и эффективность такой системы выше всяких похвал.
Каждый фермент, имеющий строго определенную задачу, обладает гораздо большей полезной площадью поверхности, чем случайным образом оформленная платиновая частица. Он гораздо эффективнее.
Скорость катализируемой реакции измеряется «оборотным числом». Оборотное число — это количество молекул субстрата, ежеминутно подвергающихся реакции при заданной температуре под действием одной молекулы фермента. Фермент каталаза, катализирующий распад перекиси водорода на воду и кислород, имеет оборотное число 2 500 000 при 0 °С. Оборотные числа большинства ферментов ниже, чем каталазы, но все равно многократно выше, чем у катализаторов неферментного происхождения.
Предположим, что различные ферменты в некотором порядке распределены по клетке (а так оно и есть, как мы увидим позже), и тогда движущиеся по клетке субстраты каждую секунду систематически улавливаются и подвергаются преобразованиям.
Кроме того, наличие множества специализированных катализаторов, а не нескольких общих, предоставляет организму возможность тончайшего управления клеточной химией. Уменьшая или увеличивая число молекул того или иного фермента в клетке, можно ускорять или замедлять ход той или иной реакции — одной из тысяч, и только ее.
Если в живом организме ежесекундно проходят тысячи различных реакций взаимодействия, независимо контролируемые тысячами различных ферментов, то выходит, что даже самые примитивные формы жизни устроены сложнее, чем самые сложные рукотворные механизмы.
Факт в том, что живая клетка состоит из гораздо большего количества движущихся деталей, так сказать, чем любое творение рук человеческих, и лишь микроскопически малый размер этих деталей позволяет нам свысока утверждать, что клетка — это «всего лишь» микроскопическая капелька. А если мы говорим о целых организмах, состоящих из триллионов клеток, то тут сложность всей конструкции возрастает до неописуемых величин. Нелепы были бы попытки сравнить ящерицу с камнем (разве что по параметру физического размера). Поэтому я даже не буду задерживаться на сравнивании человека со звездой — понятно, что сравнение будет не в пользу звезды.
Разумеется, в основе вышеприведенного анализа каталитической деятельности ферментов лежит представление о том, что субстрат вступает с ферментом в физический контакт и образует некий промежуточный комплекс «субстрат-фермент». Сложно избежать этого допущения, потому что иначе пришлось бы предположить, что фермент оказывает на молекулу некое бесконтактное воздействие — а ученые не любят бездоказательной мистики.
К тому же имеются убедительные, хоть и косвенные, свидетельства в пользу такого предположения. К примеру, предположим, что в раствор фермента добавили немного субстрата. Реакция начинается сразу же, и химики могут определить скорость, с которой исчезает субстрат или появляется итоговое вещество реакции, — так они получают скорость реакции. Если в тот же раствор фермента добавить больше субстрата — скорость реакции будет выше. Можно воспользоваться такой аналогией: если в супермаркет запустить больше покупателей, то они начнут выносить больше товаров. Если одномоментно удвоить количество покупателей в супермаркете, то логично ожидать, что и товары с полок будут исчезать в два раза быстрее. Вот по тому же принципу удваивается и скорость реакции, если удвоить концентрацию субстрата.
Однако все это верно лишь до определенного момента. По достижении некоторой концентрации субстрата скорость реакции достигает максимума и выше уже не поднимается, сколько субстрата ни добавляй (рис. 32). Аналогия с супермаркетом здесь не теряется — потому что скорость раскупания товара тоже не может возрастать вечно. Как только забиваются кассы, дальнейшее увеличение количества покупателей приводит только к удлинению очередей.
Точно так же, когда концентрация субстрата достигает такого значения, что каждая молекула фермента работает на полную мощность, дальнейшее добавление субстрата приводит только к увеличению, так сказать, очередей его молекул, стоящих в очереди на обслуживание ферментом. Наблюдаемое явление проще всего объяснить именно через формирование субстратом и ферментом некоего промежуточного комплекса, что и сделал в 1902 году французский химик В. Анри.