Энергия жизни. От искры до фотосинтеза

Позволяют ли нам эти данные выдвинуть какие-то предположения о происходящем в клетках? Внутри тканей присутствуют только продукты гидролиза, так что можно представить те же самые ферменты катализирующими обратную реакцию в той же самой точке равновесия. Вместо разрыва связей путем добавления воды, от одной из аминокислот, скажем, отнимается атом водорода, а от другой — соединение атома водорода с атомом кислорода, тогда у обеих аминокислот освобождается по одной возможности для образования пептидной связи (см. формулу после рис. 29). Такой «антигидролиз» называют «конденсацией». Если конечные продукты этой реакции (белок и воду в данном случае) удалять из клетки с той же скоростью, с какой они образуются, то реакция конденсации может идти сколько угодно, вплоть до полной обработки всех имеющихся веществ.

Картинка, при которой одни и те же ферменты управляют процессами как анаболизма, так и катаболизма, в зависимости от того, какие именно вещества удаляются с места прохождения реакции, конечно, выглядит красиво. Но насколько она соответствует реальности?

В частности, в пользу этого предположения свидетельствует тот факт, что в лабораторных условиях пищеварительные ферменты можно заставить катализировать анаболитические реакции. К примеру, если аминокислоты подвергнуть при соответствующих условиях воздействию пепсина или химотрипсина, то действительно, происходит некий синтез, и в итоге получается нерастворимое белкообразное вещество пластеин. Пластеин — это смесь пептидов с малой молекулярной массой, цепочки которых состоят не более чем из десяти—двенадцати аминокислот; но вполне вероятно, что внутри живых тканей условия для формирования белков более благоприятны, чем в лабораторной пробирке, и там могут создаваться более крупные и сложные белки.

Но, увы, в целом теория имеет и ряд серьезных недостатков. Во-первых, пищеварительные ферменты в живых тканях никогда не встречаются. Какая разница, может пепсин или химотрипсин способствовать формированию белка или нет, если и тот и другой все равно отсутствуют в клетках, где это формирование происходит?

И опять же, нельзя забывать о свободной энергии. В целом реакции катаболизма сопровождаются снижением ее уровня. В случае гидролиза это снижение невелико по сравнению с другими видами реакций катаболизма, о которых чуть позже, но все же достаточно велико в целом. При гидролизе пептидной связи свободная энергия уменьшается на величину от 0,5 до 4 килокалорий на моль вещества, в зависимости от того, какие именно аминокислоты были задействованы в разорванной связи.

Это означает, что гидролиз белка — реакция, направленная «вниз с холма», и точка равновесия при ней сильно смещена в сторону полного гидролиза. Уровень свободной энергии снижается достаточно сильно, чтобы обратимость реакции не оказывалась ярко выраженной. На самом деле в точке равновесия подвергнувшимися гидролизу оказывается около 99 процентов белков.

Это не означает, что реакцию совсем нельзя обратить — надо просто создать для этого правильные условия. В лабораторной пробирке обеспечивается удаление воды сразу же по мере ее формирования (вода является одним из продуктов реакции конденсации). Соответственно, реакция сдвигается в сторону белка и идет производство пластеина. Однако в живой клетке образующаяся в большом количестве вода не может удаляться с нужной скоростью, и удалять с такой скоростью образующийся белок тоже сложно. Так что, если описанный путь — единственно возможный, значит, надо искать, как организм решает задачу быстрого удаления из клетки образующихся веществ. Вообще-то живая ткань преподносит много сюрпризов, и вполне возможно, что данная задача тоже нашла у природы какое-то оригинальное решение. Но все же, может быть, в живой ткани происходит не простое «обращение реакции», а какой-то иной процесс?

Что ж, если при реакции катаболизма уровень свободной энергии, как правило, снижается, то при имеющей обратную направленность реакции анаболизма он должен повышаться. Вместо того чтобы с безумной скоростью удалять продукты и клетки для того, чтобы сдвинуть точку равновесия ради протекания реакции в обратном направлении, не проще ли напрямую затратить на осуществление реакции немного энергии? В этом случае реакция пойдет куда надо, в зависимости не от состава веществ в клетке, а от приложения энергии. Не поступает энергия — идет реакция катаболизма; подали энергию — идет реакция анаболизма.

Откуда же возьмется в таком случае энергия? Самый простой ответ — из дальнейшего катаболизма структурных единиц. Из превращения глюкозы в углекислоту и воду можно получить на единицу веса в сотни раз больше энергии, чем из гидролиза гликогена на глюкозу (и, соответственно, чем требуется для конденсации глюкозы в гликоген). Следовательно, пожертвовав на катаболизм одной молекулой глюкозы, можно добиться соединения сотни других молекул глюкозы в гликоген.