Энергия жизни. От искры до фотосинтеза

Таблица 6.

АМИНОКИСЛОТЫ АЛЬБУМИНА

Аминокислота … Количество в молекуле белка

Глютаминовая кислота … 80

Лейцин … 58

Лизин … 58

Аспарагиновая кислота … 46

Валин … 45

Фенилаланин … 33

Пролин … 31

Треонин … 27

Аргинин … 25

Серии … 22

Тирозин … 18

Цистин … 16

Гистидин … 16

Глицин … 15

Изолейцин … 9

Метионин … 6

Цистеин … 4

Триптофан … 1

Алании … 0

Всего … 510

Разумеется, просто знать количество каждой из аминокислот в молекуле белка недостаточно. Надо было еще установить, в каком порядке они располагаются.

Эта задача казалась вообще неразрешимой. Количество возможных перестановок даже в самых маленьких белковых молекулах так велико, что попытки угадать фактическое их расположение сродни поиску иголки не то что в стоге сена, а в целом поле стогов сена.

Однако в конечном итоге человеческому гению эту задачу удалось решить. Это сделал английский биохимик Фредерик Сенгер со своими коллегами. Сенгер работал с инсулином, молекула которого сравнительно мала — этот белок состоит всего из 50 аминокислот, и его молекулярный вес — всего 6000. (Впрочем, даже и в этом случае количество возможных комбинаций аминокислот, присутствующих в известном соотношении, тоже значительно превышает 10¹⁰⁰ — то есть единицу со 100 нулями.)

Методика Сенгера в упрощенном виде выглядит так: молекулу белка расщепляют не полностью, а частично, так чтобы на выходе получались не отдельные аминокислоты, а пептидные цепочки из двух, трех или четырех аминокислот. Порядок аминокислот в этих цепочках уже можно установить, а от них — перейти к порядку аминокислот в более крупных фрагментах, и в итоге — получить порядок аминокислот в самой изначальной цепочке.

Конечно, все это сделать не так просто. В реальности работа оказалась кропотливой, долгой и крайне сложной. Тем не менее к 1953 году (не прошло и десяти лет с момента начала работы) строение инсулина уже было точно установлено. В частности, ученым удалось четко выяснить, чем именно свиной инсулин отличается от бычьего — какая именно аминокислота заменяется на другую.

Затем по этой же методике было установлено строение и других, более сложных белковых молекул. К 1959 году была столь же точно выявлена и структура фермента «рибонуклеаза», в состав которого входит уже 121 аминокислота.

После того как порядок аминокислот в белках был установлен, можно было вплотную приступать к решению загадки столь масштабного уменьшения энтропии, какое имеет место в организме при синтезе строго определенной белковой молекулы. Эта задача оказалась совсем непростой. Процесс построения белка выполняется в несколько шагов, на каждом из которых к строящейся цепочке должна добавляться строго определенная аминокислота, и только она одна. Естественно, в качестве первых целей выбирались самые простые белки. Так, первой искусственно синтезированной молекулой стал окситоцин — гормон гипофиза. Автором этого открытия стали американский биохимик Винсент дю Виньо и его коллеги в 1953 году. Молекула окситоцина миниатюрна по белковым меркам — она состоит всего из восьми аминокислот, так что и белком-то его в принципе можно назвать с натяжкой, однако сам факт был принят научным сообществом с восторгом. Главное — что синтезированный продукт проявил все свойства натурального, и, таким образом, с помощью синтеза на практике было доказано, что молекулярное строение гормона установлено верно.

В 1960 году другой американский биохимик, Клаус Хофман, продвинулся еще дальше, синтезировав цепочку из 23 аминокислот — часть молекулы еще одного продукта гипофиза, адренокортикотрофного гормона.

Вообще, химики с каждым годом добиваются все большего успеха в изучении строения белковых молекул, а если учесть, что реальная работа в этом направлении началась относительно недавно, то в ближайшем будущем можно ожидать в этой области больших достижений.

Но во всем, о чем я до сих пор рассказывал, причина хрупкости белковой молекулы до сих пор не затрагивалась.

Глава 17. СЛАБОЕ ПРИТЯЖЕНИЕ

Можем ли мы быть уверены, что одного лишь большого размера достаточно, чтобы молекула оказывалась столь непрочной? Очевидно, это не так, если взять для примера хоть молекулу целлюлозы — она очень велика, но при этом очень прочна. Да и полипептидная цепочка не обладает повышенной хрупкостью по сравнению с другими длинными молекулярными цепочками, поскольку нам известны белки, состоящие из цепочек аминокислот, связанных пептидными связями, еще менее хрупкие, чем молекулы целлюлозы.