Энергия жизни. От искры до фотосинтеза

Лучшим примером такого вещества является белок фиброин, имеющий довольно простую для белка структуру. Пять шестых всех составляющих его аминокислот — это глицин, аланин и серии, имеющие самое простое строение. Другие аминокислоты представлены слабо, а пять — отсутствуют вообще. И все же фиброин — это белок, который состоит из аминокислот, скрепленных вместе пептидными связями. Нам это вещество знакомо в первую очередь по волокнам. Оно является главной составляющей шелка. А поскольку шелковая лента прочнее, чем хлопчатобумажная (состоящая по большей части из целлюлозы), то приходится признать, что полипептидная цепочка сама по себе еще не является залогом хрупкости.

И тем не менее факт остается фактом: большинство белковых молекул, в том числе — все ферменты, хоть и состоят из тех же компонентов, что и фиброин, и скреплены воедино теми же связями, все же претерпевают необратимые изменения под воздействием достаточно слабого нагревания. Парадокс: одни и те же составляющие, скрепленные одним и тем же образом, могут оказаться и прочными, как шелк, и хрупкими, как яичный белок.

Более того, получается, что те перемены, благодаря которым сырой яичный белок превращается в твердое белое вещество яичного белка, сваренного вкрутую, не затрагивают ни аминокислот, ни связей между ними — по крайней мере, тех, которые я описал. Тепла, достаточного для того, чтобы сделать яйцо твердым, а фермент — неактивным, оказывается явно мало для того, чтобы разорвать пептидную связь. В денатурированном белке (то есть таком, который не способен более выполнять свои биологические функции) присутствуют все те же пептидные цепочки, состоящие из тех же аминокислот, что и в исходном белке до нагревания.

Разумеется, мы не можем принять представление о том, что тут имеет место что-то мистическое, лежащее вне рациональных законов природы. Если свойства денатурированного яичного белка отличаются от свойств исходного яичного белка, то, значит, между этими двумя веществами есть какая-то разница. Раз молекула белка денатурируется и при этом не разрывается ни одна связь между ее атомами, значит, существуют какие-то более слабые связи, при этом жизненно важные для сохранения особых свойств молекулы, которые разрушаются под воздействием слабых изменений окружающей среды, приводя тем самым к денатурации.

Такое предположение подтверждается и тем фактом, что иногда в денатурированных белках обнаруживаются сочетания белков, не встречающиеся в исходных белках. Чаще всего в этих сочетаниях встречается так называемая «меркаптановая группа», состоящая из атома серы и атома водорода (-S-H) (рис. 25). Она содержится в присутствующей практически во всех белках аминокислоте — цистеине.

Некоторые химические вещества могут вступать в соединение с меркаптановой группой, образуя вещество, выпадающее в виде осадка или растворяющееся, но обладающее при этом характерным цветом. (Химические вещества, используемые для обнаружения определенных атомов или сочетаний атомов с помощью облегчения их визуализации, называются «тестовыми реагентами».) Даже если сам цистеин связан в пептидной цепи, его радикал с меркаптановой группой остается свободным, и те же самые тестовые реагенты, которые вступают в реакцию с чистым цистеином, будут реагировать и с пептидной цепочкой, содержащей цистеин.

Однако многие белки, в состав которых цистеин явно входит (поскольку обнаруживается среди смеси аминокислот, на которые белок распадается под воздействием кислоты), сами по себе в реакцию с тестовыми реагентами не вступают. А вот после денатурации — запросто.

Проще всего предположить, что в природном белке пептидная цепочка имеет такую форму, при которой радикалы части составляющих ее аминокислот направлены не «наружу», а в некую «внутреннюю полость» молекулы. Если эти аминокислоты — цистеин, а следовательно, эти «изолированные» от внешней среды радикалы — меркаптан, то тестовые реагенты просто не могут дотянуться до него, чтобы вступить в реакцию. А после денатурации пептидная цепочка раскрывается, и тестовые реагенты получают доступ к меркаптановой группе.

В процессе денатурации разрушается упорядоченность трехмерной формы пептидной цепочки. Ее звенья принимают произвольное положение в пространстве. Такому увеличению беспорядка соответствует значительное увеличение энтропии. А вот для проведения обратного процесса — формирования искусно сложенного естественного белка из денатурированного — требуется уже уменьшать энтропию, а значит, подобная «ренатурация» практически невозможно (разве что на самой первой стадии процесса). Чтобы можно было представить это положение наглядно — ренатурацией был бы процесс «разваривания» яйца, сваренного вкрутую, обратно в живое яйцо.

Рис. 25. Денатурация пептидной цепочки

Значит, изначальная пептидная цепочка поддерживается в «нужной» форме с помощью неких химических связей, и эти связи настолько слабы, что даже незначительное изменение условий способно их разрушить и тем самым денатурировать белок.