И все же функция упомянутого выше антикодон-связывающего домена не является абсолютным условием аминоацилированиятРНК
. Нина Энтелис в связи с этим отмечает, что «для аланиновойАРСазы, например, основным элементом узнавания служит неканоническая пара G-U в аминоакцепторном стебле. При замене этой пары на G-C, A-U и даже на U-G аланиноваятРНК теряет способность аминоацилироватьсяаланином. Если же в любой другой тРНК заменить третью пару аминоакцепторного стебля на G-U, то эта тРНК приобретает сродство к аланиновойАРСазе и способность присоединять аланин. Таким образом, для распознавания своей тРНКаланиновойАРСазе(и она не исключение) достаточно небольшого участка аминоакцепторного стебля». У сериновой и лейциновойАРСазE.coli антикодон также не участвует во взаимной рекогниции. Это, в частности, значит, что изменение антикодона в таких случаях — а иногда и в других, когда даже весь антикодон участвует в узнавании своей АРСазой, — не сможет повлиять на исходную специфичность аминокислоты — разве что сделает ее несколько менее эффективной. Стоит еще раз упомянуть две особенности АРСаз. Во-первых, это очень различные в структурном отношении белковые молекулы, преимущественно классифицированные только по узнаваемому субстрату. Во-вторых, они обладают столь высокой специфичностью, что для ее характеристики даже используется особый термин — сверхспецифичность
. Это свойство, отмечает Ольга Лаврик, тем более уникально, что «задачу специфичности АРСазы решают дважды: на стадии активации аминокислоты и на стадии взаимодействия с тРНК». И это при скорости роста полипептидной цепи в 20 аминокислот в секунду (для прокариот; у эукариот эта скорость на порядок меньше). А теперь — имея в виду все, о чем мы только что рассказали, — отметим следующие два обстоятельства:
— тРНК транскрибируются на геномной матрице, где естественно — как и всякие гены — подвергаются мутациям, которые приводят к точечным и другим изменениям в транскриптах (в том числе — и в антикодонах);
— любая мутация по основаниям антикодона или по другим основаниям тРНК, участвующим в рекогницииАРСазами, которая может привести к изменению соответствия кодон-аминокислота, то есть к изменению кодировки немедленно исключит мутант из процесса декодирования;
и зададимся такими вопросами: если генетический код столь феноменально консервативен, что оказался способным практически не измениться за три с половиной миллиарда лет (о чем свидетельствует его универсальность), то:
— как быстро он сформировался?
— почему он стал именно таким?
— какие варианты могли ему предшествовать?
Ответ на первый вопрос несложен: быстро
. Очень быстро — в масштабах времени, прошедших с той поры, как он сформировался. Второй вопрос вызывает встречный: Каким"таким"? Ответ на него остается загадкой, ей посвящена оставшаяся часть книги, из которой Читатель, возможно, вынесет представление о неслучайности существующей версии. Третий вопрос возвращает нас к гипотезе Георгия Гамова, с которой фактически началась эра ДНК, то есть, молекулярная биология, и с которой мы начнем ответ на упомянутый встречный вопрос в следующей главе. .....................
Число 11
, вынесенное в заголовок этой главы, хотя и менее выразительное, нежели число 111, в определенном контексте также могло бы служить информационным символом. В конце концов, параллель между тремя единицами числа 111 и триплетностью генетического кода упирается в определенное ограничение последней, поскольку генетический код триплетен лишь по размеру кодона. Функциональную же нагрузку несут в кодоне, по преимуществу, только две первые буквы, а третья служит простым разграничителем в восьми случаях из двадцати или одним из двух вариантов такого разграничителя — еще в десяти. И только два кодона являются истинно триплетными — TGG (W), и ATG (М). Еще один триплет универсального кода со всеми тремя значащими буквами — TGA — является пунктуационным кодоном.Номер этой главы — единственный в этой книжке — совпадает со своей позицией, помеченной (гораздо менее выразительным) римским числом.
Глава 496. Почему кодируемых аминокислот двадцать? (XII)