Металлы в живых организмах

Молекулярная масса ферментов велика и измеряется десятками, сотнями тысяч и даже миллионами. Ниже (табл. 5) приведены молекулярные массы некоторых ферментов.

Изучение химического состава ферментов показало, что все они без исключений содержат белок. Белковая природа ферментов объяснила многие детали их синтеза в клетках, причины, по которым они легко фиксируются на мембранах. И вместе с тем появилась важная проблема в теории катализа — вопрос о механизме действия биологических катализаторов, которые, обладая очень сложной геометрической структурой, не являются вполне "жесткими", подобно кристаллическим оксидам или металлам, а могут изменяться уже в процессе каталитической реакции.

Таблица 5. Молекулярные массы ферментов (по X. Неттеру)

Фермент | Относительная молекулярная масса | Функция фермента

Рибонуклеаза | 1,4*10⁴ | Гидролиз рибонуклеиновой кислоты

Химотрипсин | 2,16*10⁴ | Гидролиз белков

Пепсин | 3,9*10⁴ | Гидролиз белков

Уреаза | 48*10⁴ | Разложение мочевины

Амилаза | 15*10⁴ | Гидролиз крахмала

Карбонангидраза | 3*10⁴ | Разложение гидрокарбонатов

На белковых молекулах ферментов имеются зоны или области, в которых и развивается каталитическая реакция. Можно, по аналогии с обычными катализаторами, называть эти зоны активными центрами. Активный центр ферментов, катализирующих некоторые окислительно-восстановительные реакции, в частности каталазы (разлагающей пероксид водорода), состоит из комплексного соединения железа с порфирином (замещенным порфином). Направленность действия фермента в значительной мере зависит от природы того белка, который входит в его состав.

В состав различных ферментов входят разные металлы. Так, марганец входит в состав аргиназы, разлагающей некоторые составные части белков, цинк — в карбон-ангидразу. Медь содержится в аскорбиноксидазе — ферменте, окисляющем витамин С. Во многих растениях содержится фермент пероксидаза. Он усиливает окисление органических веществ пероксидом водорода. Активная группа этого фермента состоит из комплексного иона железа такого же типа, что и в каталазе. Если добавить к ферменту раствор сероводорода, то железо прочно соединится с серой и фермент потеряет активность.

В других ферментах, например в тех, которые катализируют гидролитическое разложение белков (пепсин в желудочном соке), активный центр не содержит инородных соединений, а представляет собой просто совокупность отдельных частей длинной цепеобразной молекулы белка, сближенных друг с другом в результате изгиба сложной цепи. Следовательно, активный центр фермента может возникнуть как результат определенной деформации белковой частицы; другими словами, геометрические особенности полипептидной цепочки, из которой белки и состоят, имеют большое значение для проявления каталитических свойств.

Рис. 2. Превращение окисленной формы кофермента НАД в восстановленную. Водород от окисляемого вещества (субстрата, обозначенного SH₂) переходит к НАД⁺ (на кольцо пиридина в никототинамиде) в виде гидридного иона Н^-. Другой ион водорода Н⁺ переходит в окружающую среду

Очень большую роль в обмене веществ играют ферменты, облегчающие перенос водорода, — дегидрогеназы. Они содержат белковую часть и кофакторы. Важнейшим кофактором (коферментом) является так называемый НАД, или никотинамидадениндинуклеотид, молекула которого состоит из сочетания аденина (органическое основание), рибозы (углевод, содержащий пять атомов углерода) и двух остатков фосфорной кислоты, связывающих "мостиком" другой остаток рибозы, соединенный в свою очередь с никотинамидом:

Молекула НАД или никотинамидадениндинуклеотид

Это сложное соединение, связанное с белком, обладает способностью, отнимая от другого вещества водород, присоединять его и передавать дальше следующему переносчику. При этом водородный атом присоединяется к никотинамидному кольцу в виде отрицательного иона Н^-, образуя восстановленный НАД — НАД*Н, а второй ион Н⁺ субстрата поступает в окружающую среду. В целом от молекулы субстрата отнимается два атома водорода (рис. 2). Аналогичные функции выполняет и другой кофермент — ФАД, или флавинадениндинуклеотид, построенный так же, но содержащий вместо никотинамида флавиновую группу более сложного строения. Благодаря флавиновой группе ФАД способен восстанавливаться, присоединяя два атома водорода и образуя ФАД*Н₂ (рис. 3).

Рис. 3. Восстановление флавинадениндинуклеотида (показана флавиновая часть молекулы ФАД)

Рассмотрим некоторые важные ферменты, в состав которых входит железо.

Каталазы. Ферменты, относящиеся к этой группе, разлагают пероксид водорода на воду и кислород. Широкая распространенность и большая активность, о которой мы упоминали, позволяют обнаружить фермент в различных животных и растительных тканях простейшими средствами.