Мир, созданный химиками. От философского камня до графена

У аминокислот имеется еще одно очень важное свойство. В главе 3 мы обсуждали понятие изомерии, то есть существование различных по строению, но одинаковых по составу веществ. Для аминокислот также известна изомерия, в данном случае это оптическая или стереохимическая изомерия. Например, для простейшей альфа-аминокислоты аланина (альфа-аминопропионовая кислота, если следовать терминологии) известны два изомера:

Первый из этих изомеров, различающихся расположением аминогруппы и водорода, называется L-аланином, а второй D-аланином. Оптическим этот вид изомерии назван потому, что они проявляют себя по-разному при облучении светом с особыми свойствами. Не вдаваясь в излишние подробности, скажем, что один изомер называется левым (L — от латинского laevus, левый), а второй правым (D — от латинского dextra, правый). И вот еще одна загадка природы: практически все встречающиеся в природе альфа-аминокислоты имеют L-конфигурацию и лишь на таких аминокислотах синтезируются белки в клетках живых организмов. Не очень понятно, почему именно такие «живые» аминокислоты выбрала природа. Может быть, это произошло случайно. Первые комочки живой протоплазмы опять-таки совершенно случайно содержали немного больше левовращающих аминокислот, именно к ним приспособились первые ферменты, а потом уже природе не хотелось ничего изменять. Гипотезу о сознательном выборе L-аминокислот неким Творцом обсуждать не будем, для этого есть Ветхий Завет. Любопытно только, что L- и D-аминокислоты отличаются не только по конфигурации, но и по вкусу! Наши «живые» L-аминокислоты горькие, а D-аминокислоты почему-то сладкие. Так что у нас вовсе не «сладкая жизнь», скорее нужно было назвать ее горькой. Впрочем, для большинства населения Земли, за исключением разве что «золотого миллиарда», это так и есть.

При образовании белков из набора аминокислот, а занимаются этим в клетке специальные ферменты (которые, как мы знаем, и сами-то белки), аминокислоты сцепляются друг с другом за счет реакции между карбоксилом — COOH и аминогруппой — NH₂. Из двух аминокислот образуется дипептид, а когда присоединяется еще одна аминокислота — трипептид и так далее до полипептидов. Получающаяся длинная цепочка представляет собой первичную структуру белка, то есть описывающая, какие и в каком порядке в этом белке соединены аминокислоты.

Далее наступает очередь вторичной структуры. Великий Лайнус Полинг, предложение которого поедать в день по 100 граммов витамина С обсуждается в главе 7, установил, что полипептидная цепь может закручиваться в спираль и задерживаться в таком положении, когда между участками спирали возникают так называемые водородные связи — связи не чисто химические, слабые, но вполне достаточные для удержания цепи в спиралевидном состоянии. И это еще не все — полипептидная спиралевидная цепь не собирается существовать в виде этакой длинной пружинки — она начинает складываться, закручиваться и укладываться в некую пространственную фигуру, строго специфичную для каждого из миллионов природных белков. «Держат форму» все те же водородные связи, электростатическое притяжение, а также и некоторые химические связи, возникающие между различными участками пружинки. Получается третичная структура белка. А когда образуется комплекс из двух или более свернутых в пружинки и пространственные фигуры полипептидных цепей, то говорят о четвертичной структуре белка. Образовавшуюся молекулу называют мультимером.

Слово «белок» в русском языке означает не только свернутую некоторым образом полипептидную цепь, но и самый обычный белок яйца, чаще всего куриного, такую мутноватую жидкую субстанцию, заполняющую пространство между скорлупой и желтком яйца. В желтке, несмотря на название, тоже до 20 % белка. Внешние и физические свойства белка куриных яиц чаще всего переносят на свойства белков вообще, хотя в этом классе веществ встречаются весьма оригинальные персонажи. Например, удивительный белок фиброин (от латинского fibra — нить), из которого в основном состоят выделения шелкоотделительных желез гусениц шелкопрядов при завивке коконов. Шелковая нить может достигать километра, а шелковая ткань обладает высокой прочностью и очень красива. Знаменитый блеск шелковой ткани обусловлен строением фиброиновой нити — в сечении она трехгранна.

Но рекордсменом по прочности является белковая нить других живых существ, а именно пауков. Паучья паутина состоит из белков спидроинов (от английского spider — паук) и разрывается лишь при растяжении в пять раз, сочетая в себе свойства эластичности и высокой прочности. При одинаковой толщине трос из паутины прочнее стального в сотни раз, вот только где взять столько паутины? Решением проблемы может стать генная инженерия — канадские генетики уже вывели генно-модифицированных коз, в молоке которых содержатся спидроины. Однако из этих белков нужно еще научиться прясть нити, а это пока не удается, хотя кое-что из молока модифицированных козочек уже получают (см. главу 15).