Настольная книга остеопата. Основы биомеханики движения тела

Протеогликаны ∙ Состав и функция

Агрегирующие типы ∙ Связаны с гиалуронаном. Связь стабилизируется за счет гликопротеинового связующего белка

Аггрекан ∙ Состоит из большого количества (примерно 100) цепочек хондроитин сульфата и меньшего количества (около 30) цепочек кератан сульфата, прикрепленных к белковой основе

Версикан ∙ Состоит из небольшого количества цепочек хондроитин сульфата

Неагрегирующие типы ∙ Не связаны с гиалуронаном и обладают сравнительно небольшим количеством боковых цепочек ГАГ, по сравнению с хондроитин сульфатом и дерматан сульфатом

Декорин ∙ Состоит только из одной цепочки ГАГ, прикрепленной к белковой основе. Связывает между собой коллагеновые фибриллы

Бигликан ∙ Состоит из двух цепочек ГАГ. Играет роль в регуляции клеточной активности

Гликопротеины ∙ Состав и функция

Фибронектин ∙ Эта большая молекула гликопротеина имеет зоны связи для коллагена и гепарина. Обеспечивает слипание коллагена в тканях эмбриона и облегчает пролиферацию ткани при заживлении ран

Ламимин ∙ Эта большая молекула гликопротеина имеет зоны связи для гепарин сульфата и коллагена типа IV. Образует часть базальной пластинки

Тенаскин ∙ Тенаскин связан с развитием суставного хряща, а также с остальными постоянными хрящами

Белковая основа крепится к гиалуронанону (на диаграмме — вертикальная линия) не напрямую, а посредством связующего белка

От доли ПГ во внеклеточной матрице определенной структуры (кость, хрящ, сухожилие или связка) зависит ее гидратация. Цепочки ГАГ имеют отрицательный заряд, поэтому концентрация отрицательно заряженных ПГ создает давление набухания, вызывающее приток воды во внеклеточную матрицу. Приток воды вызывает давление натяжения в окружающей коллагеновой сети. Коллагеновые волокна сопротивляются набуханию, создавая тем самым жесткость внеклеточной матрицы и способность ее к сопротивлению компрессионным силам. Кроме своей функции связывания воды, ПГ и гликопротеины образуют поддерживающую субстанцию для волоконных и клеточных компонентов. ПГ образуют прикрепления к коллагеновым волокнам и способствуют их усилению. Ткани, которые подвержены высоким компрессионным нагрузкам, обладают богатым содержанием ПГ, тогда как ткани, больше работающие на растягивание, имеют меньшую его концентрацию. Такие гликопротеины, как фибронектин и ламинин играют важную роль во взаимодействии между смежными тканевыми клетками и в присоединении этих клеток к коллагену.

Фибриллярный компонент. Фибриллярный, или фиброзный, компонент внеклеточной матрицы состоит из двух основных классов структурных белков: коллагена и эластина. Коллаген в человеческом организме содержится в изобилии и у млекопитающих составляет до 30 % всего белка. Коллаген обладает пределом прочности на разрыв, близким к показателям стали. Он отвечает за функциональную целостность структур соединительной ткани. Идентифицировано от 15 до 19 (XV–XIX) типов коллагена, однако функции еще всех типов точно не определены. Типы коллагена и их распределение в суставных структурах приведены в табл. 14.3.

Таблица 14.3.ТИПЫ КОЛЛАГЕНА И ИХ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ ПО СУСТАВНЫМ СТРУКТУРАМ