Во время сохранения положения тела имеет место постоянная фиксация (5), но могут быть случаи, когда необходимо ее усиление (4) или возможно ослабление (6). Изотонический режим при движениях (2 и 8) практически не встречается. В начале каждого активного движения всегда имеет место разгон, увеличение скорости (3). Прекращение движения работой мышц — следствие их тормозящей работы (7). Последние две разновидности самые распространенные в движениях и заслуживают особого внимания. В физических упражнениях (особенно скоростно-силового характера) уступающая работа одной и той же мышцы переходит в преодолевающую. В этом случае более полно используются силы упругой деформации. В сложных действиях одна и та же мышца может не раз включаться в работу, изменяя при этом ее особенности (разновидности). Хотя работа мышц и проявляется только через их тягу, разновидности работы в зависимости от конкретных условий очень разнообразны.
Глава 20
ЭЛЕМЕНТЫ СТРОЕНИЯ МЫШЦ
В скелетной мускулатуре есть два вида материалов: мышечная (сократительная) и соединительная (не обладающая сократительными свойствами) ткани. Свойства этих тканей и способы их взаимосвязей придают мышцам их уникальные характеристики. Основными свойствами мышечной ткани являются сократимость и возбудимость.
Скелетная мышца состоит из многих тысяч мышечных волокон. В состав изолированной мышцы входит множество пучков, групп мышечных волокон, окруженных соединительной тканью (рис. 20.1,
Миофибрилла состоит из толстых и тонких нитей, называемых миофиламентами (рис. 20.1,
Рис. 20.1.
a
— группы мышечных волокон образуют связки (пучки);b
— мышечное волокно обернуто в клеточную мембрану (сарколемму);с
— мышечное волокно содержит структуры (миофибриллы);d
— миофибрилла состоит из толстых миозиновых и тонких актиновых миофиламентовТонкие миофиламенты состоят из белка актина, толстые — из белка миозина. Взаимодействие этих двух миофиламентов необходимо для сокращения мышцы. Тонкие миофиламенты образованы двумя напоминающими цепочки, перевитыми нитями молекул актина. В выемках между двумя актиновыми нитями находятся компактные молекулы белка тропонина, и к каждой молекуле тропонина прикреплен белок тропомиозин (рис. 20.2,
Толстые миофиламенты состоят из крупных молекул миозина, которые организованы так, что образуют длинные молекулярные нити (рис. 20.2,
Рис. 20.2.
a
— молекулы актина показаны на рисунке кружочками. Молекулы тропонина имеют сферическую форму; показано их расположение в выемках между двумя нитями молекул актина. Молекулы тропомиозина тонкие, и лежат вдоль бороздок в актиновых нитях;b
— миофиламент миозина с головными группами или шаровидными утолщениями