Каждый фермент имеет определенное строение. Как и у всех белков, оно зависит от его первичной структуры, которая определяет третичную и четвертичную структуры, т. е. форму глобулы и ее пространственную конфигурацию. Результаты исследований показали, что молекулы ферментов во много раз больше, чем молекулы веществ, которые они активируют в реакциях. Ферменты, как правило, являются глобулярными белками. Часто они образуют комплексы с небелковыми компонентами: металлами (цинком, железом, марганцем, медью и др.), низкомолекулярными органическими соединениями, витаминами. Например, в состав каталазы входит железо; витамин B3
(или PP) является компонентом окислительно-восстановительных ферментов; витамин В, входит в состав ферментов, отщепляющих углерод от молекул органических соединений.Ферменты, как вещества белковой природы, имеют большую молекулярную массу, которая колеблется от нескольких тысяч до миллиона. Например, трипсин имеет молекулярную массу 40 000, а синтетаза высших жирных кислот (ВЖК), катализирующая синтез жирных кислот, относится к ферментам-гигантам с молекулярной массой более 1 000 000. Она состоит из целого конвейера белков, объединенных в одну суперструктуру. Как правило, для высокомолекулярных ферментов характерна четвертичная структура. Например, фермент каталаза, расщепляющий пероксид водорода, состоит из шести субъединиц.
В ферменте различают три центра: субстратный, активный и регуляторный (рис. 5). Непосредственно в реакции участвует лишь небольшая часть белковой молекулы, состоящая обычно от 3 до 15 остатков аминокислот. Это
Для работы этих центров, т. е. присоединения субстрата и катализа реакции, необходима определенная форма белка-фермента. Фермент сохраняет свою активность до тех пор, пока в нем поддерживается специфическая конфигурация каталитического центра, что связано с третичной и четвертичной структурами белка.
Конфигурация белковой молекулы может изменяться таким образом, чтобы обеспечить быстрый доступ веществ в активный центр или, наоборот, затормозить реакцию. Эту функцию выполняет
Механизм действия фермента
Рассмотрим общий принцип действия ферментов. В начале реакции происходит соединение фермента (Е) с субстратом (S), в результате образуется фермент-субстратный комплекс (Е — S). Далее в активном центре фермента происходят преобразования субстрата, изменяются связи в молекуле субстрата, конфигурация фермента. На первом этапе образуется комплекс фермента с видоизмененным субстратом (E* — S*). Далее в активном центре происходит собственно реакция и образуется фермент-продуктный комплекс (Е* — Р). После окончания реакции комплекс распадается, освобождается продукт (или продукты), а фермент вновь восстанавливается, каким был до начала реакции (Е, Р). Теперь он готов к новой реакции (рис. 6). Процесс можно представить в виде схемы:
фермент + субстрат
Е + S