Обмен веществ и энергии в клетках организма

На скорость ферментативных реакций могут оказывать влияние различные факторы. Известно, что скорость химических реакций зависит, прежде всего, от концентрации веществ. У ферментативных реакций есть особенность. Их скорость зависит не столько от концентрации субстрата, сколько от концентрации фермента. Скорость реакции прямо пропорциональна концентрации фермента. Это связано с тем, что количество молекул фермента определяет, как быстро будет протекать реакция.

Скорость реакции и активность фермента зависят от температуры, причем она уменьшается как при низких, так и при высоких температурах. При низких температурах слишком мала энергия активации молекул субстрата и фермента. При высоких температурах белки-ферменты денатурируют, т. е. сворачиваются и полностью разрушаются. Оптимальным считается температурный интервал от 25 до 4 °C.

На активность фермента и скорость реакции влияет различная концентрация ионов H⁺ и OH^-, т. е. pH среды. Большинство ферментов активны в узких пределах pH, чаще в нейтральной среде. Сдвиг концентрации ионов водорода может изменить электрический заряд белка-фермента, что приведет к изменению конфигурации молекулы и падению активности. Некоторые ферменты могут катализировать реакции в слабощелочной среде, например амилаза слюны, а другие — в кислой среде, например фермент желудка пепсин. Перепады pH среды также вызывают денатурацию фермента, но она, как правило, в клетках обратима.

На скорость реакции и активность ферментов могут влиять и различные низкомолекулярные вещества. Активаторами ферментов являются ионы некоторых металлов. Они могут соединяться с регуляторным центром фермента, изменять его конфигурацию и повышать активность. Некоторые ферменты работают только в присутствии определенных ионов.

Ингибиторы, наоборот, замедляют или совсем прекращают работу ферментов. Ингибирование может быть двух типов: конкурентное и неконкурентное (рис. 7). При конкурентном ингибировании низкомолекулярное вещество, сходное по строению с субстратом, связывается с активным или субстратным центром фермента. Однако ингибитор расщепляться ферментом не может, он лишь блокирует доступ настоящего субстрата, являясь его конкурентом. Неконкурентный ингибитор не похож на субстрат и не может занять его место в активном центре. Но он легко присоединяется к регуляторному центру фермента, изменяет его конфигурацию таким образом, что доступ субстрата в активный центр становится невозможным.

Рис. 7. Действие ингибиторов и активаторов на фермент: I — действие неконкурентного ингибитора Б приводит к изменению конфигурации белка, и субстрат не может присоединиться к активному центру фермента; 2 — конкурентный ингибитор В занимает место субстрата в активном центре и блокирует его, но реакция не идет из-за несоответствия вещества конфигурации активного центра; 3 — действие активатора А так изменяет конфигурацию фермента, что субстрат легко присоединяется к активному центру, реакция происходит и продукты освобождаются

На ингибировании основано действие многих ядов и лекарственных препаратов. Некоторые ферменты полностью теряют активность в присутствии ионов тяжелых металлов — ртути, мышьяка, свинца. Они образуют комплексы с сульфидными группировками и вызывают необратимую денатурацию фермента.

Вопросы и задания для самоконтроля

1. Какую природу имеют ферменты?

2. Охарактеризуйте строение фермента и каждого из его центров.

3. Объясните последовательность взаимодействия субстрата с ферментом.

4. Как скорость реакции зависит от концентрации фермента и субстрата? Почему при повышении концентрации субстрата скорость реакции возрастает до определенной величины, а далее остается неизменной?

Как изменяется скорость реакции в зависимости от температуры? Какая температура является оптимальной и почему?

Как зависит активность фермента в зависимости от pH среды? Почему ферменты работают в основном в среде, близкой к нейтральной, а не в сильно кислых или щелочных средах?

Как влияют ингибиторы на активность ферментов? Опишите механизм действия каждого вида ингибирования. В чем их отличие?

С каким ингибитором осуществляется присоединение активатора? Могут ли активаторы присоединяться в другие центры фермента? Почему?

Некоторые ферменты активны только в присутствии витаминов. Почему? В каком центре фермента работают витамины?

3. Первичный синтез органических веществ. Фотосинтез