Происхождение жизни. От туманности до клетки

В четвертой группе гидрогеназ наиболее просто устроены гидрогеназы Ech. Это мембранные ферменты, получающие электроны от цитоплазматических доноров и выделяющие водород. Они состоят из шести субъединиц, все они имеют гомологи в комплексе I. Четыре цитоплазматических субъединицы гидрогеназы Ech родственны субъединицам B, C, D, I комплекса I, а две мембранных – субъединицам H и L соответственно (рис. 17.8). Каталитический центр гидрогеназы Ech, содержащий по одному атому железа и никеля, расположен на гомологе D-субъединицы комплекса I.

Более сложные гидрогеназы этой группы имеют дополнительные субъединицы. Например, Hyc – формат-гидроген-лиаза кишечной палочки – осуществляет разложение муравьиной кислоты с выделением СО₂ и водорода. Она состоит из восьми субъединиц, шесть из которых похожи на субъединицы Ech, а две другие – молибден-содержащая формат-дегидрогеназа и субъединица, участвующая в передаче электронов от молибденового центра к никель-железному. Эти две субъединицы гомологичны, соответственно, С– и N-концам субъединицы G комплекса I. Гидрогеназа Hyf, тоже обнаруженная у кишечной палочки, имеет также гомологи мембранных субъединиц K, M, N комплекса I, которые ответственны за перенос протонов через мембрану. К сожалению, источник электронов для Hyf пока не найден. У других бактерий и архей обнаружены гидрогеназы четвертой группы, содержащие до 13 субъединиц и способные переносить ионы через мембраны. Для некоторых из них известны доноры электронов. Например, гидрогеназа Coo бактерий Rhodospirillum и Carboxydothermus окисляет угарный газ с выделением водорода и запасанием энергии.

Известны также близкородственные гидрогеназам белки, не имеющие собственно гидрогеназного центра. Наиболее просто устроены комплексы Ehr, состоящие из двух цитоплазматических субъединиц (гомологи B и D комплекса I) и четырех находящихся в мембране, которые соответствуют субъединицам H, L, M и С-концу K в составе комплекса I. Их функции неизвестны. Более сложный гидрогеназоподобный комплекс Mbx архей Pyrococcus и Thermococcus содержит также гомологи субъединиц C и I и дополнительные мембранные субъединицы. Он переносит электроны с ферредоксина на НАДФ и сопрягает эту реакцию с переносом протонов через мембрану.

Субъединицы L, M и N комплекса I ответственны за транспорт ионов. Помимо гидрогеназ четвертой группы родственные им белки входят в состав натрий-протонных антипортеров. Эти мембранные транспортные белки обменивают один ион натрия на один протон, перенося их через мембрану навстречу друг другу, и могут работать в обоих направлениях. Перенос ионов происходит благодаря движениям всей белковой молекулы. Эти антипортеры используются для соединения натриевой и протонной энергетики в одной клетке и могли быть одной из первых систем откачки протонов из клетки на заре протонной энергетики. Детальное изучение трехмерной структуры комплекса I показало, что субъединица H обладает сходной пространственной укладкой с L, M и N, но у нее отсутствуют аминокислоты, необходимые для связывания ионов. Видимо, она, подобно L, M и N, тоже происходит от натрий-протонных антипортеров, но в составе комплекса I изменила функцию и участвует в передаче движения от цитоплазматического плеча «рычага» к ионным насосам L – M-N.

Мы видим, что шире всего распространены четыре субъединицы: мембранные H и L и цитоплазматические B и D. Они присутствуют в комплексе I, во всех мембранных гидрогеназах и гидрогеназоподобных комплексах, например Ehr. Поскольку они всегда оказываются в середине ферментных комплексов, их еще называют «универсальным адаптером». Субъединицы B и D также родственны двум субъединицам растворимых NiFe-гидрогеназ. Видимо, движение электронов в этих гидрогеназах сопровождалось изменением формы белка, и соединение B-D субъединиц с мембранными H-L, происходящими от натрий-протонного антипортера, позволило гидрогеназе запасать энергию, перенося ионы через мембрану.