Происхождение жизни. От туманности до клетки

На следующем шаге по пути к комплексу I гидрогеназа, видимо, стала формат-гидрогенлиазой, подобно Hyc кишечной палочки. Для этого к комплексу присоединились две субъединицы, которые в современном комплексе I слились в единую субъединицу G. Потом к комплексу присоединились субъединицы E и F, родственные растворимым НАДН-дегидрогеназам, и донором электронов стала НАДН вместо муравьиной кислоты. Однако субъединица G, утратившая аминокислоты, нужные для связывания молибдена, до сих пор сохраняет сходство с формат-дегидрогеназами. Приблизительно тогда же субъединица D утратила сайт связывания никель-железного кластера и способность выделять водород, и акцептором электронов стал хинон. Разница редокс-потенциала между НАДН и хиноном больше, чем между муравьиной кислотой и водородом. Поэтому перенос электронов с НАДН на хинон позволяет получить больше энергии. Чтобы полнее использовать эту энергию, в результате дупликации субъединицы L возникли дополнительные ионные насосы M и N. Малая субъединица K похожа на вспомогательные субъединицы натрий-протонных антипортеров и, видимо, была позаимствована из них для помощи в работе L – M-N.

Эволюция комплекса I дает нам яркий пример смены функций на молекулярном уровне. Миллиарды лет назад субъединицы комплекса I потеряли железно-никелевый гидрогеназный центр и молибденовый формат-дегидрогеназный центр. Однако субъединицы D и G не были утрачены из состава комплекса и до сих пор сохраняют сходство с соответствующими активными ферментами. Видимо, они встроены в передачу механического движения внутри комплекса, и их утрата приведет к неработоспособности всей большой молекулярной машины.

Происхождение цитохромных комплексов bc 1 (комплекс III) и b 6 f

Цитохромные комплексы bc₁ и b₆f входят в состав электрон-транспортных цепей митохондрий, хлоропластов, цианобактерий и многих аэробных бактерий. Как можно догадаться из их названия, они состоят из нескольких цитохромов разных типов. Цитохромные комплексы переносят электроны с хинонов на водорастворимые высокопотенциальные переносчики, обычно малые цитохромы с или пластоцианины. Важной функцией этих комплексов является бифуркация, или разветвление пути электронов (процесс, обратный конфуркации электронов в комплексе Qmo сульфатного дыхания). Приняв два электрона с хинона на наружной стороне мембраны и выбросив наружу два протона, цитохромный комплекс пускает их по разным путям. Один электрон проходит к сайту растворимого переносчика (например, цитохрома с) и следует дальше по электрон-транспортной цепи, а другой электрон попадает на внутреннюю сторону мембраны, где находится второй хинонный сайт комплекса bc₁. Когда хинон во втором сайте примет два электрона, он проходит через мембрану к первому хинонному сайту комплекса и отдает там электроны на цитохром и протоны в воду. За счет такого сложного пути электронов удается полнее использовать разницу потенциалов между хиноном и цитохромом с: на каждый прошедший через комплекс электрон через мембрану переносятся два протона, а не один, как в простейшем Q-цикле.

Цитохромные комплексы bc₁ содержат от 3 субъединиц у ряда бактерий до 11 субъединиц в митохондриях. Три основные субъединицы, которые есть в любых вариантах комплекса bc₁, – это трансмембранный цитохром b (8 трансмембранных спиралей, два гема b), цитохром с и железосерный белок Риске. Последний содержит необычный железосерный кластер 2Fe-2S, связанный с двумя цистеинами и двумя гистидинами. Из-за такого аминокислотного окружения его редокс-потенциал гораздо выше, чем у ферредоксинов, в которых железосерные кластеры связаны с белком через четыре цистеина. Комплексы b₆ f устроены сходно с bc₁, но вместо одного цитохрома b в них есть два разных белка: цитохром b₆ с четырьмя трансмембранными спиралями и белок PetD с тремя спиралями. Они по последовательности аминокислот сходны с N– и C-концевыми половинами цитохрома b комплекса bc₁, но связывают больше кофакторов: два гема b на цитохроме b₆ и по одной молекуле гема с, хлорофилла а и каротина на белке PetD. Цитохром f функционально аналогичен цитохрому c₁ комплекса bc₁ и тоже содержит гем c, но совсем не похож на цитохром c₁ по последовательности и имеет другое происхождение. Белки Риске комплексов bc₁ и b₆f устроены практически одинаково.