В просторы космоса, в глубины атома

Невооруженным глазом можно видеть предметы размером до 0,1 мм. Микроскоп позволяет рассмотреть детали с размерами примерно до 0,0002 мм, т. е. до 2000 Å (ангстрем), но не меньше: оптический прибор просто не может четко воспроизвести более мелкие детали. Световые волны просто не замечают эту мелочь, огибают ее, подобно тому как морская вода без труда перекатывается через мелкие прибрежные камни. Поэтому дальнейшее продвижение в область невидимого, за рубеж 2000 Å стало возможным только потому, что исследователи заменили свет более коротковолновыми потоками (для мелкой ряби на воде и маленький камушек — препятствие) и разработали удивительно остроумные методы прощупывания невидимых объектов невидимым лучом с последующим колоссальным — в десятки и сотни тысяч раз — увеличением «картинки».

Один из таких методов — рентгеноструктурный анализ, созданный трудами многих выдающихся физиков и позволяющий в мельчайших подробностях увидеть детали кристаллов. Сущность метода: на кристалл направляют рентгеновские лучи; детали кристалла — молекулы, атомы — рассеивают их; в пространстве вокруг кристалла образуется сложная волновая картина; там, где рассеянные волны суммируются, появляются так называемые рефлексы — пучки с высокой рентгеновской яркостью; координаты «рефлексов» и их яркость в итоге зависят только от расположения деталей кристалла; измерив яркость и координаты «рефлексов», можно вычислить структуру кристалла, построить его точную модель.

В принципе происходит примерно то же, что и при образовании изображения в микроскопе. И здесь, и там есть источник излучения — в одном случае свет, в другом — рентгеновские лучи. И здесь, и там изображение строится из лучей, которые рассеивает наблюдаемый объект. Но в микроскопе «картинку» строят линзы, а для рентгеновских лучей линз не существует, и их роль берет на себя вычислительная машина. Благодаря очень короткой длине волны рентгеновского излучения — около 1 Å — этот метод позволяет увидеть даже отдельные атомы. Более того, с помощью рентгеноструктурного анализа можно получить не плоскую, а трехмерную картину, воспроизвести пространственную структуру кристалла.

Настоящим триумфом рентгеноструктурного анализа стала расшифровка структуры белков, из которых предварительно выращивали кристаллы (для того, чтобы можно было применить рентгеноструктурный метод). Кристаллы эти чрезвычайно сложны, ибо сложны сами белковые молекулы, они состоят из тысяч и десятков тысяч различных атомов. Первые работы по расшифровке структуры белка миоглобина выполнили около 30 лет назад английские биофизики М. Перутц и Дж. Кендрью. Эти работы были отмечены Нобелевской премией, они открыли новую страницу в молекулярной биологии. Уже через несколько лет в лабораториях мира рентгеноструктурными методами был изучен и ряд других белковых молекул.

В Институте кристаллографии им. А. В. Шубникова АН СССР впервые был проведен рентгеноструктурный анализ и построена пространственная модель леггемоглобина — белка с неизвестной ранее структурой. Работу выполнила группа, которую возглавил академик Б. К. Вайнштейн. Мы попросили исследователей рассказать о выполненной работе, ее значении, о планах на будущее. В публикуемой ниже краткой записи беседы отдельные ответы, высказывания, пояснения ее участников суммированы (разумеется, с их согласия), и рассказ ведется от имени коллективного автора, от имени всей группы исследователей.

Корреспондент.Вначале, если можно, хотя бы несколько слов о самом леггемоглобине… Где он встречается? Что делает? Что о нем было известно раньше?

Исследователи. Белок этот относится к тому же классу, что и хорошо всем известные гемоглобин и миоглобин. Но в отличие от всех других подобных белков он имеет не животное, а растительное происхождение, синтезируется и работает в растениях, а не в организме животного.

Молекула леггемоглобина сравнительно невелика — ее относительная молекулярная масса около 16 000, т. е. примерно в 8 тыс. раз больше относительной молекулярной массы водорода или в тысячу раз больше молекулярной массы кислорода. Молекулярная масса леггемоглобина в несколько раз больше, чем у некоторых «маленьких» ферментов, но во много раз меньше, чем у крупных белков.