Гемоглобин – важный для организма многих существ (и человека, естественно) белок, точнее, сложный белок. В чем разница между простыми и сложными белками? Она достаточно проста. Простые белки представляют собой биополимеры, состоящие только из остатков аминокислот, а вот белки сложные состоят из цепи аминокислотных остатков и какой-то группы неаминокислотной природы (углеводный остаток, остаток нуклеиновой кислоты, липидный остаток и т. д.).
Гемоглобин – это не уникальный для человека белок. Фактически каждое позвоночное от рыбы до человека использует это замечательное вещество в качестве средства доставки кислорода тканям, а также вывоза из тканей одного из многочисленных отходов метаболизма человека – диоксида углерода.
Если же говорить про эритроциты, то они представляют одни из самых простых клеточных линий, вырабатывающихся телом человека (и любого другого позвоночного). В них нет ядра, генетического материала, и 95 % их сухой биомассы приходится на гемоглобин. Миссия этих клеток проста и очевидна – аэрация тканей и удаление из тканей диоксида углерода.
До 1860-х годов гемоглобин отождествляли с эритроцитом и называли «гематоглобулин» – это название отражало идею того, что речь идет о каких-то красных кровяных шариках (гемос – кровь, глобула – шар,
О роли гемоглобина в переносе кислорода впервые заявил французский физиолог Клод Бертран где-то в 70-е годы XIX века. Строение гемоглобина, как и строение многих белков, оставалось слишком сложным для того, чтобы определить его до эры такого аналитического метода химии и биохимии, как рентгеноструктурный анализ.
Полная структура гемоглобина была расшифрована в 1959 году Максом Перутцем. Это было сделано спустя шесть лет после того, как Уотсон, Крик и Розалинда Франклин использовали рентгеноструктурный анализ для расшифровки строения ДНК.
Теперь мы знаем, что гемоглобин взрослого человека (HbA) является тетрамером, состоящим из двух α– и двух β-субъединиц (отдельных белковых цепей, объединяющихся в составной функциональный белок). α– и β-цепи гемоглобина немного отличаются аминокислотной последовательностью, но имеют сходную форму, из-за чего сам тетрамер гемоглобина представляет собой почти правильный тетраэдр.
В каждой субъединице, неважно – α это или β гемоглобина человека, содержится по важной структурной группе (одинаковой для всех типов субъединиц) – гемовой группе. Сердцем этой группы является атом железа, находящийся в плоско-квадратном окружении четырех атомов азота, которые, в свою очередь, входят в азотсодержащее макроциклическое соединение, которое называется порфирин. Именно это железо в порфириновом цикле и является переносчиком кислорода. Поскольку молекула гемоглобина человека состоит из четырех субъединиц, всего в молекуле гемоглобина человека четыре атома железа, и, следовательно, одна молекула гемоглобина может переносить четыре молекулы кислорода.
Часто бытует мнение, что красный цвет крови обеспечивает именно железо – точно так же, как и оксид железа отвечает за красный цвет ржавчины. Однако это не более чем удачное совпадение – основная причина красного цвета крови кроется не в железе, а в окружающем его порфирине (само слово «порфирин» происходит от греческого обозначения багряно-красного цвета). Порфирины представляют собой окрашенные молекулы, цвет которых, кстати, может быть не красным – порфирин, в кольце которого находится атом магния, имеет характерную зеленую окраску и является важным структурным элементом хлорофилла – пигмента, ответственного за процесс фотосинтеза. Цвет же самого гемоглобина зависит от того, несет ли эта молекула кислорода или нет. Когда кислород «садится» на железо, форма порфирина меняется, и из-за этого гемоглобин приобретает алую окраску (цвет артериальной крови).
Кстати, не любая окрашенная в красный цвет жидкость, сочащаяся из плоти, окрашена за счет гемоглобина. Красный оттенок сырого мяса и красноватая жидкость, временами подтекающая из него (которую мы часто и при этом неправильно называем «кровью»), окрашены в красный цвет не за счет гемоглобина, а за счет миоглобина – более простой молекулы, содержащей всего лишь один атом железа, роль которой в большей степени состоит в запасании кислорода, а не в транспорте его по организму.
Гемоглобин плода человека слегка отличается по строению и свойствам от гемоглобина взрослого человека, и он более эффективно связывает кислород, чем гемоглобин взрослого человека: плод получает кислород из плаценты, но поскольку этот источник кислорода общий и для матери и для плода, очевидно, что плоду приходится «соревноваться» с материнским организмом в потреблении кислорода, и тут уж для кислорода требуется более эффективный переносчик.