Большая Советская Энциклопедия (ПЕ)

Пепси'н (от греч. pépsis — пищеварение), протеолитический фермент класса гидролаз, присутствующий в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб: расщепляет белки и пептиды. Открыт в 1836 Т. Шванном ; в 1930 Дж. Нортроп получил его в кристаллическом виде. П.— глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула П.— полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3-дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Изоэлектрическая точка П. около pH 1,0; поэтому он устойчив в сильно кислой среде и максимально активен при pH 1—2 (pH желудочного сока); денатурирует при pH 6,0. П.— эндопептидаза, то есть расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов ) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью П. гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином , однако, в отличие от др. протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина ,— строгой специфичностью не обладает. П. вырабатывается главными клетками желудка в форме неактивного пепсиногена. Превращение пепсиногена в П. происходит в результате отщепления с N-koнцевого участка пепсиногена несколько пептидов, среди которых обнаружен ингибитор П. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим П. (автокатализ). П. используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта. См. также Протеолитические ферменты .

  Н. Н. Зайцева.

 

Кристаллы пепсина свиньи.

Кристаллы пепсина лосося.

Пептидазы

Пептида'зы, ферменты класса гидролаз ; отщепляют от молекул белков и пептидов по одной аминокислоте с карбоксильного или аминного конца. Соответственно различают карбоксипептидазы и аминопептидазы ; дипептидазы гидролизуют дипептиды .

Пептидная связь

Пепти'дная связь, вид амидной связи; возникает при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия a-аминогруппы (—NH₂ ) одной аминокислоты с a-карбоксильной группой (—СООН) др. аминокислоты:

Группа —СО—NH— в белках находится в состоянии кето-енольной таутомерии .

  Наличие П. с. в белках и пептидах было предположено А. Я. Данилевским и Э. Фишером и затем подтверждено химическими и физическими данными. Благодаря таутомерии П. с. имеет частично (на 40%) характер двойной (сопряжённой) связи, что проявляется в уменьшении её длины (1,32Å), по сравнению с длиной одинарной —С—N— связи (1,47Å) (см. Химическая связь ). Частично сопряжённый характер — С—N— связи обусловливает плоскую конфигурацию —СО—NH— группы (все 4 атома компланарны, то есть находятся в одной плоскости) и существование транс- и цис-форм:

  Экспериментально доказана большая устойчивость транс-формы (см. Изомерия ). Ферментативное образование П. с. в живых клетках происходит в процессе биосинтеза белка. Разработаны методы химического и ферментативного лабораторного синтеза и расщепления П. с., позволившие синтезировать ряд биологически активных пептидов, а также установить аминокислотную последовательность для многих белков и пептидов.

  Н. Н. Зайцева.

Пептиды