А еще химикам удалось узнать, что белки имеют трехмерную структуру. Когда-то считалось, что форма молекул белков округлая или продолговатая, однако сейчас нам известны примеры чрезвычайно сложных белковых структур. В 1958 году была установлена структура первого белка – содержащегося в мышцах миоглобина[225]
. Разрешение рентгеновских снимков того времени было недостаточным для выяснения положения отдельных атомов, однако общую форму аминокислотной цепочки разглядеть удалось. Полученное изображение напоминает кусок пластилина, который скрутили и завязали узлом. Спустя три года удалось получить картинку лучшего качества и рассмотреть на ней отдельные атомы. В наши дни подобные изображения получены для тысяч белков.Сейчас известно, что в живых организмах белки выполняют огромное множество различных функций. Из них образован внутренний каркас клетки (так называемый “цитоскелет”). Некоторые белки работают как насосы: они пронизывают собой внешнюю мембрану клетки и пропускают небольшие молекулы внутрь или наружу, обеспечивая клетку необходимыми питательными веществами и предотвращая “отравление” ее ненужными. Некоторые являются рецепторами – как, например, родопсин в нашей сетчатке, способный чувствовать свет и делающий нас зрячими.
Но, пожалуй, самое большое впечатление производят белки-ферменты. Это молекулярные машины, выполняющие химические реакции в живой клетке. Ферменты являются катализаторами, то есть они не изменяются в ходе той реакции, которой управляют. Поэтому одна молекула фермента может быть использована много раз подряд и не расходоваться[226]
.Исходно белковая природа ферментов не была известна. Ее установил американский химик Джеймс Самнер в 1926 году. Девять лет этот ученый изучал кристаллы фермента, называемого уреаза, и в итоге смог доказать, что это белок[227]
. Самнер по большей части работал один и был стеснен в средствах. Но особенно тяжко приходилось ему потому, что он, будучи левшой, из-за несчастного случая с огнестрельным оружием еще в юности лишился левой руки.Структуры ферментов способны удивить своим устройством любого инженера. Нередко несколько аминокислотных цепочек оказываются закручены друг вокруг друга в замысловатые спирали или образуют изгибы, что делает возможной идеально подобранную форму “активного центра”. Именно этой частью фермент захватывает свою специфическую “молекулу-мишень”. Эмиль Фишер, изучавший химический состав белков, в 1894 году предложил для объяснения работы ферментов механизм “замка и ключа”[228]
. Живая клетка – это непрестанная работа множества конвейеров, где сотни ферментов расторопно и без устали производят разные полезные соединения.В 1908 году канадский биохимик Арчибальд Макаллум ничего этого не знал. Ему было известно, что белки – это цепочки из аминокислот, но полный спектр разнообразия их структур и возможностей еще только предстояло выяснить, а доказательство белковой природы ферментов Самнер приведет лишь через двадцать лет. Тем не менее ключевое значение белков для жизни сомнений не вызывало, и потому Макаллум предположил, что именно белки являются исходной формой жизни[229]
. По-видимому, он первым опубликовал это предположение – хотя Дарвин и высказал его раньше в частном письме.Макаллум, очевидно, вдохновлялся открытием, сделанным шестью годами ранее Хоффмайстером и Фишером. Подчеркивая, что белки образованы аминокислотами, Макаллум утверждал, что этот факт может объяснить возникновение жизни на Земле: “Если мы сумеем объяснить, как белки могли сформироваться без участия живой материи, мы будем в состоянии объяснить и образование самой живой материи”.
Макаллум рассуждал о наиболее просто устроенных белках – точнее пептидах, представляющих собой две соединенные вместе аминокислоты. Эти так называемые дипептиды широко распространены в живых организмах, причем – при всей своей простоте – довольно разнообразны. Так, к дипептидам относятся и подсластитель аспартам, и обнаруженный в мясе карнозин. Макаллум считал, что такие простые молекулы образуются легче, чем белки вроде инсулина, но это не мешает им выполнять различные жизненно важные функции. И далее ученый делает потрясающее предположение: “Не исключено, что состоящие всего лишь из нескольких молекул белка ультрамикроскопические частицы могут быть способны к независимой жизни и размножению путем деления после достижения ими определенного размера”. Однако это предположение не вызвало большого энтузиазма и идея о белках как о первой жизненной форме пребывала в забвении до 1950-х годов, когда у нее наконец появился ярый защитник.
К тому времени, когда Миллер экспериментально доказал возможность существования аминокислот на юной Земле, Сидни Уолтер Фокс уже был состоявшимся биохимиком. Он родился в Лос-Анджелесе в 1912 году и внешне смахивал на Мэтта Деймона – только коренастого и в очках. Фокс женился на русской женщине по имени Рая, и у них родилось трое детей, причем все они стали учеными[230]
. В 1955 году Фокс основал в Университете Флориды свою лабораторию.