Знание-сила, 1999 № 11-12 (869,870)

Биохимики давно уже предполагали, что уникальные свойства биокатал и заторов, к коим относятся ферменты, обусловлены их способностью каким-то образом снижать барьер. На самом же деле, действительность оказалась еще более интригующей: ферменты проводят частицы вообще под барьером – именно это и позволяет им ускорять протекание реакций в миллионы раз.

Иммунные лимфоциты в борьбе с микробами используют туннельный эффект.

Чрезмерная жесткость мешает работе

Был подтвержден и другой принцип квантовой химии, который гласит: для протекания реакции важна также и ориентация связей относительно друг друга.

Отрыв водорода от молекулы требует «стретчинга» – растягивания связи С- Н вдоль ее координаты (все знакомы с платьями «стретч» на милых девушках, которые вынуждены время от времени одергивать слишком уж сжавшиеся кверху юбки). Растягивание связи С-Н можно сравнить с попытками «разорвать» палку, схватившись за ее концы, – гораздо легче сломать ее пополам о колено. Но связь о колено не переломишь, вот и приходится подвергать ее стретчингу.

Тут-то на первый план и выходят движения и колебания частей белковой молекулы. Они тоже очень важны для осуществления реакции стретчинга. Тонкие методы исследования показывают, насколько велика степень колебаний белкового «скелета». Еще больше, естественно, колеблются боковые цепи аминокислотных остатков, из которых построена цепь белка.

Однако скелет термофильного энзима оказывается менее гибким, чем у обычного фермента. Поэтому при охлаждении термофила до комнатной температуры интенсивность движений структурных элементов белковой молекулы заметно убывает, что приводит к снижению стретчинга и падению ферментативной активности.

Это важно также и для преодоления энергетического барьера, ширина которого зависит от расстояния между атомами двух молекул, между которыми протон перебрасывается. Интересно отметить, что термофил активен в достаточно широком температурном «формате» от65 до 30 градусов Цельсия, но при снижении температуры еще на 5 градусов его просто «заклинивает». Это происходит в результате весьма существенного динамического перехода, который нарушает туннелирование. Вот вам и ответ на вопрос. Подобное явление для другого фермента было описано одновременно с исследованиями в Беркли.

Рассматривая особенности действия ферментов, биохимики уже давно научились оперировать со структурой их «активных центров» – того инструмента, которым фермент, собственно, и действует. Теперь им придется учитывать также и колебания белковых молекул, без которых немыслима модуляция последовательных химических «шагов» в организации ферментативной реакции.

О чем говорит новое открытие? Прежде всего, говорят авторы, необходимо по-новому взглянуть на всю нашу парадигму – систему привычных концепций и гипотез, – касающуюся ферментативного катализа.

Уже несколько лет ученые резных стран пытаются сымитировать работу ферментов с помощью каталитических антител. Это белки иммунной системы, обладающие специфичностью по отношению к тем или иным молекулам. Однако «наши» антитела оказываются значительно менее активными, чем ферменты «в натуре». Почему? Возможно, потому, что антитела «придуманы» природой для совсем других целей, а именно для фиксации молекул и их частей, что требует меньшей подвижности, нежели в молекуле фермента. Так что, как говорится, мы работаем совсем в ином, чем нужно, формате.

Странные выводы: переход в социальную сферу

От себя хотелось бы добавить нечто социальное. С одной стороны, наука должна быть гораздо гибче в своем подходе к изучению природы. Закоснелость и жесткая несклонность к изменениям старых взглядов и парадигм не идет ей на пользу. Однако финансирование современной довольно дорогой науки осуществляется ригидными государственными структурами, часто довольно жестко централизованными. Отсюда можно только приветствовать децентрализацию и дать возможность науке зарабатывать самой. Пример самого богатого человека в мире Билла Гейтса, личный капитал которого в середине июля 1999 года перевалил за 100 миллиардов долларов (пять бюджетов РФ, компания его «Майкрософт» – девятая в мире по «валовому продукту», занимает место после Испании), показывает, что это вполне возможно, для начала хотя бы в отдельно взятой стране США.

Другой комментарий более общего свойства. Термофилы живут и «работают» в экстремальных условиях, что приводит к большей жесткости их белковых структур. В условиях постоянного аврала они достигают вроде бы большей эффективности при использовании квантового эффекта туннелирования.

Однако эволюция жизни ушла из этих экстремальных очагов в более щадящие условия, где гораздо важнее оказывается гибкость и изобретательность. Так и напрашиваются аналогии с нашей историей, которая вот уже на протяжении скольких поколений проходит на фоне постоянного аврала.