Происхождение жизни. От туманности до клетки

На первом шаге сквален-монооксигеназа катализирует присоединение кислорода к концевой двойной связи сквалена, образуя сквален-2,3-эпоксид. Для этой реакции требуется молекулярный кислород, хотя и в очень малой концентрации. Затем ланостерол-синтаза катализирует восстановление эпоксида, при этом неустойчивый продукт восстановления – радикал сквалена – перестраивает двойные связи в замкнутые кольца, образуя ланостерол (рис. 18.6). Ланостерол дает начало всем другим стероидам путем модификации боковых групп.

Из-за крайней важности стеролов для эукариотической клетки происхождение ферментов их биосинтеза внимательно исследовалось. Сходные ферменты, синтезирующие те же стеролы, были обнаружены у некоторых гамма-протеобактерий, например Methylococcus capsulatus (Lamb et al., 2007), у Gemmata obscuriglobus из планктомицетов (Pearson et al., 2003) и у ряда микобактерий, например Plesiocystis pacifica и Stigmatella aurantiaca. Однако подробное исследование показало, что все эти ферменты бактерий получены горизонтальным переносом от эукариот уже после расхождения линий растений и животных (Desmond, Gribaldo, 2009). Первый шаг биосинтеза стеролов – присоединение кислорода к сквалену – мог быть поначалу одним из способов защиты от молекулярного кислорода, и лишь потом нашлось применение полученному сквален-2,3-эпоксиду.

Большая часть эукариотических генов бактериального происхождения, не принадлежавших предкам митохондрий и пластид, кодирует защитные, рецепторные, транспортные, сигнальные и регуляторные белки. Сюда относятся, например, белки теплового шока Hsp90, белки устойчивости к тяжелым металлам TerC и Ttg2 и др. Что интересно, белки, которые у эукариот обеспечивают взаимодействие между компонентами клетки, у бактерий нужны для связей между разными клеткам в сообществе. Например, Tim44 эукариот необходим для транспорта белков через внутреннюю мембрану митохондрий из цитоплазмы, а его бактериальные родственники экспортируют белки из клеток во внешнюю среду. Это свидетельствует о том, что при возникновении эукариотической клетки под одной мембраной оказались уже отработанные системы связи клеток в сообществе.

В целом можно сказать, что те белки эукариот, которые получены от других бактерий (не предков митохондрий и пластид), не имеют какого-то одного источника. Скорее, они были получены от множества разных бактерий путем горизонтального переноса генов. Гипотезы, в которых до симбиоза с протеобактериями было слияние клеток какой-то другой бактерии с археей, не поддерживаются этими геномными данными.

Архейный предок эукариот

Хотя участие какой-то археи в происхождении эукариот давно стало очевидно, выделить конкретную группу архей, к которой мог относиться предок эукариот, оказалось не так просто. Многие компоненты эукариотной клетки были найдены у отдельных видов архей, но это были разные виды, относящиеся к разным крупным группам архей. Так обстоит дело, например, с цитоскелетными белками тубулинами. Давно известны белки FtsZ, отдаленно похожие по последовательности на тубулин и широко распространенные у бактерий и архей. Они собираются в пластины и трубки и необходимы для деления прокариотических клеток. В 2012 году были найдены артубулины – близкие родственники тубулина – у двух видов архей рода Nitrosoarchaeum, принадлежащих к группе Thaumarchaeota. Их функция пока неизвестна (Yutin, Koonin, 2012).

Аналогично у бактерий и архей широко распространены белки, отдаленно сходные с актином; их называют MreB. Они собираются в тонкие нити и участвуют в перетяжке делящейся бактериальной клетки. Другие дальние белковые родственники актина кодируются плазмидами (маленькими независимыми молекулами ДНК у бактерий) и служат для их расхождения при делении клетки. В 2009 году у нескольких видов группы Crenarchaeota были обнаружены кренактины, весьма похожие на актин эукариот (Ettema et al., 2011). Кренактины образуют нити, которые придают клеткам палочковидную форму, часто с разветвлениями. По своей последовательности кренактины близки не только к актинам, но и к белкам Arp2/Arp3 (Actin-related proteins), которые у эукариот образуют разветвления актиновых нитей. В некоторых случаях совместная полимеризация актина и Arp2/Arp3 на внутренней стороне клеточной мембраны достаточна для отшнуровки фагоцитозного пузырька (Yutin et al., 2009).

Наряду с артубулинами у Thaumarchaeota обнаружились гены еще одной эукариотической системы – ESCRT-III (endosomal sorting complex required for transport). Эта группа белков связана с мембранами комплекса Гольджи, эндоплазматического ретикулума и вакуолей; она участвует в сортировке содержимого мембранных пузырьков. В клетках Thaumarchaeota белки этого комплекса необходимы для деления клеток, работая вместо отсутствующего у них FtsZ (Makarova et al., 2010).