Просто о ферментах. Почему они так полезны?

Помимо поддержания энергетического баланса клетки убихиноны являются антиоксидантами, то есть препятствуют окислительному стрессу. Так что да, молекула безусловно полезная, она широко представлена в пищевых продуктах, особенно в мясе и рыбе (например, в скумбрии).

Использование ферментов в практических задачах, будь то крупные производства или отдельные эксперименты, требуют от белков сколь бы то ни было удовлетворительной стабильности, то есть неизменности строения и свойств во времени. И вот здесь возникают определенные проблемы. Ферменты функционируют в живых системах и не предназначены изначально для работы в условиях завода. Потеря стабильности приводит к необратимой инактивации фермента, то есть потери способности ускорять реакции.

Исследователи выделяют различные типы стабильности белков. В первую очередь мы говорим о стабильности ферментов внутри самой клетки. Глобулярные белки существенно различаются по времени жизни в организмах (обычно от 2 до 200 часов), и когда час пробил, все они подвергаются процессу протеолиза, то есть расщепления полипептидной цепи на части. К настоящему времени не выявлено корреляции между стабильностью белков в клетках и их молекулярными параметрами, например массой молекулы или структуры.

Зато было обнаружено, что в короткоживущих белках часто присутствуют специальные «метки» – так называемые сигнальные аминокислотные последовательности. По смыслу они напоминают наклейки «съешь меня» и передают сигнал специальным ферментам-«убийцам» – протеазам – о необходимости скорейшего расщепления «меченого» белка. Некоторые сигнальные последовательности обуславливают очень короткую жизнь белка, до 3 минут, в то время как другие последовательности служат «оберегом» от расщепления на долгие часы.

Если же мы вернемся из живой системы в реальный технологический процесс, то потеря активности фермента может подразумевать различные механизмы, среди которых:

1) агрегация;

2) нарушение сети химических связей (разрывы или наоборот образование новых связей);

3) потеря простетической группы или кофактора;

4) и даже «налипание», то есть сорбция[6] на стенках реактора!

Рассмотрим этот процесс на примере одного из самых распространенных механизмов – агрегации. На бытовом уровне агрегацию наблюдал всякий, кто решил сварить пельмени, не помешивая их как следует. Незадачливого повара ждет настоящий «ком» из слипшихся пельменей, и вид такого блюда вряд ли кого-либо обрадует. Для белков все примерно так же. На первом этапе под действием какого-то агрессивного внешнего фактора из нативной глобулы белка образуется промежуточный «развернутый» белок с искаженной структурой. На втором этапе «развернутые» молекулы образуют агрегаты, «слипшиеся» за счет слабых межмолекулярных взаимодействий. В агрегате могут присутствовать десятки, сотни и даже тысячи молекул. Да уж, представьте только ком из тысячи пельмешек… Лучше на себе не проверять!

Решение проблемы стабильности ферментов в технологических процессах остается актуальной задачей для многих исследователей. Здесь еще много пространства для открытий и достижений.

Глава 3 Ферменты пищеварения

В прошлых главах мы познакомились с основными биомолекулами, которые встречаются нам в пище, – белками, жирами, углеводами, и выяснили, что некоторые белки способы ускорять многие химические реакции. Одними из самых первых исследуемых ферментов стали ферменты пищеварения – и немудрено, ведь, как сказал академик Иван Павлов в своей нобелевской речи 1904 года: «Над всеми явлениями человеческой жизни господствует забота о насущном хлебе». Уже к этому времени было известно, что в составе пищеварительного сока помимо хорошо известных химических веществ, таких как соляная кислота, содержатся соединения-ферменты.

Павлов установил, что в желудочном соке содержится фермент, способный расщеплять белок, – пепсин, работающий в кислой среде. Выработка пепсина зависит от того, какую пищу предложат подопытному животному. В панкреатическом соке, то есть соке поджелудочной железы, который активируется уже в кишечнике, были обнаружены как минимум три фермента. Они были названы следующим образом: «белковый», «крахмальный» и «жировой» ферменты, и работа их происходит в слабощелочной среде. Итого 4 фермента были идентифицированы: протеазы (пепсин и некоторая кишечная протеаза), «крахмальный» фермент – амилаза и «жировой» фермент – липаза.

Если вы откусили крахмалистую пищу, будь то хлеб или богатые крахмалом овощи, их переваривание начнется незамедлительно, уже во рту. Слюна содержит фермент амилазу.

Фундаментальная задача амилазы – способствовать перевариванию углеводов. Образно говоря, амилаза – это ножницы, с помощью которых рассекаются длинные цепочки полисахаридов. Есть три варианта таких ножниц: альфа, бета и гамма-амилазы, которые отличаются получаемыми продуктами – «обрезками» полисахаридов.