Просто о ферментах. Почему они так полезны?

Самая известная, альфа-амилаза рассекает (то есть ускоряет реакцию гидролиза на самом деле) полисахарид где-то посередине, способствуя гидролизу внутренних альфа‑1,4‑связей, поэтому ее иногда называют эндоамилазой. Для полноценной работы ей необходим ион кальция, который выступает кофактором. Именно альфа-амилаза начинает работать в слюне, расщепляя крахмал в пище. Ее работу подхватывает мальтаза слюны, расщепляющая дисахарид мальтозы на два остатка глюкозы. Вы наверняка замечали, что если долго-долго жевать кусочек черного хлеба, непременно появится сладкий вкус. Думали, что это неуказанный в составе хлеба добавленный сахар? Нет, это слюнная альфа-амилаза уже начала свою работу по снабжению организма базовым топливом – глюкозой!

Бета-амилаза обнаружена у высших растений, и ее задача – «отрезать» с конца по две глюкозы в виде дисахарида мальтозы от большого «рулона» крахмала. Как в магазине тканей продавец может отрезать небольшой кусочек материала по запросу покупателя, так и у растения при необходимости мобилизации резервного крахмала в дело вступит бета-амилаза.

Гамма-амилаза действует как конвейер, методично отщепляя один за другим остаток глюкозы от основной молекулы крахмала. У человека она действует в специальных органеллах клетки – лизосомах, микросомах и гиалоплазме и играет важную роль в расщеплении гликогена – запасного вещества у человека.

Но наивно было бы предполагать, что в слюне будет находиться лишь один фермент, ведь не зря ротовая полость – первые врата пищеварения. В слюне функционирует фермент липаза, которая, судя по названию, расщепляет липиды. Ее еще называют языковой (или лингвальной) липазой, потому что она выделяется специальными серозными железами языка в бороздки, расположенные рядом с рецепторами масляного вкуса. В отличие от своих коллег по цеху – панкреатических липаз языковая липаза прекрасно функционирует в слабокислой среде слюны, отщепляя от триацилглицеридов по одному остатку жирных кислот.

Языковая липаза особенно важна для новорожденных, чья поджелудочная железа, основной завод по производству панкреатических липаз, еще не полностью включена в работу. Переваривание жиров грудного молока у малышей действительно происходит буквально во рту!

Пищевой комок, смоченной слюной, из ротовой полости по пищеводу попадает в желудок. Здесь среда сильнокислая, буквально раствор соляной кислоты с рН 1,5–2,5 (для голодного желудка). Амилазы не приспособлены работать в такой агрессивной среде, следовательно, они инактивируются на поверхности пищевого комка. Правда, те удачливые молекулы, которые остались в самом центре комка, еще некоторые время успевают работать, но и им в скором времени наступает конец – необратимая инактивация. В желудке также еще успевают немного поработать молекулы языковой липазы, которые некоторое время сохраняют активность в агрессивной среде желудка.

Благодаря трудам клеток слизистой оболочки фундального отдела желудка секретируется специальная желудочная липаза, также способная работать в кислых средах. Вместе с языковой липазой их объединяют в группу кислых липаз в противовес панкреатическим, работающим лишь в нейтральных и слабощелочных средах. Языковые отличаются от панкератических и аминокислотной последовательностью: анализ показал, что это буквально разные ферменты, даже не родственники.

Так, желудочная липаза – это небольшой белок с массой около 50 000 дальтон[7], обладающий красивой «шубкой» из углеводных остатков на поверхности, говоря научным языком, белок существенно гликозилирован. Вес этой «шубки» составляет около 15 % от массы всего белка. И это стало одной из причин, почему так долго не удавалось получить качественный кристалл фермента и окончательно разобраться в его пространственной структуре.

С химической точки зрения желудочная липаза выполняет ту же задачу, что и языковая. Она ускоряет реакцию отщепления одного остатка жирной кислоты от триацилглицеридов.

Там, где амилазы инактивируются, расцветает в полной своей красе и еще один фермент – пепсин. Даже его название происходит от греческого слова pépsis – пищеварение. Пепсин относится к классу протеаз, то есть ферментов, расщепляющих пептидные связи в белках. Пепсин был открыт еще в 1836 году Теодором Шванном и одним из первых в 1930 году был кристаллизован в чистом виде.

Структурно пепсин представляет собой небольшой глобулярной белок из 327 аминокислотных остатков. Одна полипептидная цепь сворачивается так, что образуются два домена (фрагмента), разделенных глубокой щелью (до 30 ангстрем), в которых и происходит катализ.