Актин – второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей. Известны две его формы – глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создает движущую силу процессу сокращения.
Актин способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозиновый комплекс. Нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Существенным свойством актомиозинового комплекса является диссоциация его в присутствии АТФ и Mg2
+.В основе рабочей гипертрофии лежит интенсивный синтез и уменьшенный распад мышечных белков. Соответственно, концентрация ДНК и РНК в гипертрофированной мышце больше, чем в нормальной. Креатин, содержание которого увеличивается в сокращающейся мышце, может стимулировать усиленный синтез актина и миозина и таким образом способствовать развитию рабочей гипертрофии мышечных волокон и росту силового потенциала мышцы.
Миозин является не только основной составной частью сократительного комплекса мышечных фибрилл, но и белком-ферментом, катализирующим расщепление АТФ на АДФ и ортофосфат. Эта реакция, не требующая участия кислорода и происходящая в анаэробных условиях, сопровождается выделением около 8 ккал на каждую грамм-молекулу отщепленного ортофосфата. Такая энергия непосредственно преобразуется в механическую энергию мышечного сокращения. Миозин под влиянием расщепления АТФ приобретает эластические свойства. При взаимодействии миозиновых нитей с АТФ они, расщепляя последнюю, сокращаются, подобно мышечному волокну, и совершают механическую работу. Следует иметь в виду, что актин не способен расщеплять АТФ, это свойство присуще только миозину. Миозин, выделенный из мышц, может образовывать сократительные комплексы не только с актином, но и с АТФ.
АТФ-азная активность миозина связана с наличием в нем свободных групп – HS. Расщеплению АТФ предшествует соединение ее с HS-группами миозина. Поэтому чем большим количеством свободных HS-групп обладает молекула миозина, тем выше его АТФ-азная активность, т. е. тем больше АТФ может он расщепить в единицу времени и более преобразовать ее в механическую энергию мышечных сокращений. Во время мышечной деятельности количество свободных HS-групп миозина увеличивается, а при утомлении снижается, соответственно этому изменяется и его АТФ-азная активность. Под влиянием скоростно-силовой тренировки содержание свободных HS-групп в миозине также заметно увеличивается, возрастает и общее содержание миозина в мышце. Это является одной из причин того, что тренированные мышцы способны к более сильным сокращениям.
Четвертый блок алгоритма направлен на объединение предыдущих воздействий с выработкой условных рефлексов координированной работы мышц силовой и скоростно-силовой направленности.
Координация силы мышечных сокращений, проявление мышечным волокном силы сокращения, является результатом нервной импульсации от двигательного нерва, распространяющейся в виде потенциала действия по сарколемме. Потенциал действия, достигнув двигательной концевой пластинки, вызывает освобождение нейромедиатора ацетилхолина, который перемещается специальным синапсом между нервным окончанием и мышечным волокном и взаимодействует с ацетилхолиновыми рецепторами, расположенными на сарколемме. Это приводит к открытию натриевых каналов, в результате чего поток ионов натрия внутрь мышечного волокна снижает градиент их концентрации. Происходит деполяризация мембраны и, как следствие, генерация потенциала действия, который, распространяясь по сарколемме мышечного волокна в обе стороны и внутрь, вызывает полную активацию мышечного волокна.
Передача потенциала действия к саркоплазматическому ретикулуму обусловливает последующее освобождение из него кальция, и его свободная концентрация в саркоплазме становится более 10 ммоль, что сопровождается образованием поперечных мостиков. Последующая активация кальциевой помпы приводит к возвращению кальция в саркоплазматический ретикулум, а ингибирование миозина восстанавливается, если концентрация кальция в саркоплазме становится очень низкой. Такая последовательность процессов повторяется, когда другие импульсы, поступающие от двигательного нерва, достигают двигательной концевой пластинки.
Если же частота импульсации высокая, то ионы кальция продолжают высвобождаться из саркоплазматического ретикулума, и концентрация кальция в саркоплазме, окружающей миофиламенты, значительно возрастает. В таком случае мышечные волокна между последующими стимулами полностью не расслабляются, а развиваемое мышцей напряжение будет более сильным и непрерывным до тех пор, пока не прекратится нервная импульсация.
Объединение сокращений в мышечных группах создает условия для улучшения межмышечной координации спортсменов. Анализируя вышеизложенное, можно заключить, что для совершенствования межмышечной координации спортсменов целесообразно применять скоростно-силовой комплекс повторным методом тренировки в аэробном режиме энергообеспечения.