Что мы знаем (и не знаем) о еде. Научные факты, которые перевернут ваши представления о питании

Марганец попадает в организм человека с растительной и животной пищей. Больше всего его в коричневом рисе, ананасах, яичном желтке, листовой зелени, орехах и корице. Детям в возрасте до года нужно не более 1 мг этого металла, а взрослым, в зависимости от массы тела, — 2–3 мг. Диета, богатая кальцием, фосфором и волокнами, снижает усвоение марганца, а вот при дефиците железа всасывание этого элемента, наоборот, облегчено.

Недостаток марганца встречается редко, а вот его токсичность — явление довольно распространенное. Жители районов, где содержание марганца в воде превышает норму, часто жалуются на закупорку труб в батареях и водогрейном оборудовании и неприятный, вяжущий вкус водопроводной воды. Могут возникнуть проблемы и поважнее: употребление воды, чрезмерно обогащенной марганцем, приводит к заметному снижению интеллектуальных способностей у детей и развитию неврологических симптомов у взрослых. Хроническое отравление марганцем проявляется сонливостью, апатией, повышенной раздражительностью, потерей аппетита и головной болью, а также нарастающим дрожанием конечностей. При этом иногда ошибочно ставится диагноз «болезнь Паркинсона». Острое отравление марганцем тоже случается не так уж редко. Поскольку этот элемент входит в состав многих сплавов железа, страдают от отравления им в основном сварщики и сталевары.

Санитарно-эпидемиологическая норма содержания марганца в российской питьевой воде согласно СанПиН 2010 г. — 0,05 мг/л[132], в Европе аналогично. Но во многих промышленно развитых районах концентрация ионов марганца превышает эти цифры.

Из пищи поглощается лишь небольшой процент содержащегося в ней марганца, но при внутривенном введении этот элемент усваивается полностью. У тяжелобольных людей, в течение длительного времени получающих парентеральное питание, нередко наблюдают симптомы отравления растворенным марганцем. Стандарты изготовления питательных растворов по этому элементу пересмотрели лишь недавно, когда ученые накопили достаточную доказательную базу, обосновавшую необходимость снижения дозировки марганца при парентеральной доставке до 55 мкг в день.

Селен

Свое название селен получил от греческого названия Луны, но никакого отношения к этому небесному телу не имеет. Имя ему дали по контрасту с открытым немного ранее и похожим на него по запаху теллуром, названным в честь Земли — от лат. tellus. «Земной» теллур, однако, на нашей планете встречается крайне редко, для организма человека бесполезен и даже опасен, а вот «лунный» селен оказался незаменимым микроэлементом. Вот такая вышла история.

Селен не только незаменим, но и уникален. В состав белков человека он включается в виде селеноцистеина — двадцать первой (дополнительной) аминокислоты, позиция которой закодирована в ДНК специальной меткой, совсем непохожей на кодоны, означающие все остальные аминокислоты. Каждая из двадцати стандартных аминокислот соответствует одному или нескольким сочетаниям трех нуклеотидов — триплетам, или кодонам. Например, триплет из гуанина, цитозина и аденина (GCA) означает аланин, а триплет из цитозина, тимина и аденина (CTA) — лейцин. Триплетность представляет фундаментальные свойства генетического кода. «Уникальный» селеноцистеин, однако, не подчиняется этому правилу. В отличие от других аминокислот, он включится в состав белка, только если в кодирующем его гене есть стоп-кодон TGA, за которым следует особая, дополнительная последовательность нуклеотидов. Специальные селеноцистеиновые кодоны обнаружены в пятидесяти четырех различных белках человека. В каждом из них при нехватке селена стоп-кодон TGA прочтется как обычный кодон-терминатор аминокислотной цепочки, белок выйдет укороченным и не сможет работать как следует.

Без селенсодержащих белков нашему организму не обойтись. Возьмем для примера семейство глутатионпероксидаз. Эти ферменты защищают клетки от повреждения активными формами кислорода, помогая им избавляться от опасных продуктов перекисного окисления жиров, а также перекиси водорода. Если в клетках мало селена — значит, мало и селеноцистеина. На каждую из новосинтезированных белковых молекул глутатионпероксидазы селеноцистеина не хватит. У ферментов-калек активный центр не работает, поэтому они бесполезны. Получится, что в ответ на пероксидный «вызов» клетка сделала что могла, но пользы мало. Ферменты-защитники произведены, но большинство из них с дефектом. Желаемый результат не достигнут — клетка так и осталась беззащитной.

Еще одна группа ферментов, неспособных обойтись без селена, — дейодиназы, участвующие в процессах синтеза и разрушения гормонов щитовидной железы. Длительные наблюдения за больными тиреоидитом Хашимото, при котором организм вырабатывает антитела к белкам этого эндокринного органа, показали, что адекватное снабжение организма селеном приводит к снижению титра аутоантител и некоторому улучшению качества жизни даже при отсутствии внешней гормональной поддержки[133].